تحقیق در مورد آنزیم 23 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

دسته بندی : وورد

نوع فایل :  .doc ( قابل ویرایش و آماده پرینت )

تعداد صفحه : 21 صفحه

 قسمتی از متن .doc : 

آنزیم

مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می‌شوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاخته‌ای نیز معروفند.

مقدمه

آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت می‌گیرد.کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.

آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثر می‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر می‌کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود.

تاریخچه

کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت می‌شد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.

سیر تحولی و رشد

بیشتر تاریخ بیوشیمی ، تاریخ تحقیق آنزیمی است. کاتالیز بیولوژیکی برای اولین بار در اواخر قرن 18 طی مطالعات انجام شده بر روی هضم گوشت توسط ترشحات معده انجام شد. بعد بوسیله تبدیل نشاسته به قندهای ساده توسط بزاق ادامه یافت. « لویی پاستور » گفت که تخمیر قند به الکل توسط مخمر بوسیله خمیر مایه کاتالیز می‌شود.

بعد از پاستور ، « ادوارد بوخنر » ثابت کرد که تخمیر توسط مولکولهایی تسریع می‌گردد که بعد از جدا شدن از سلولها ، همچنان فعالیت خود را ادامه می‌دهند. « فردریک کوهن » این مولکولها را "آنزیم" نامید.

جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم « اوره آز » در سال 1926 توسط « جیمز سامند » منجر به رفع موانع در مطالعات اولیه آنزیم شناسی گردید.

ساختار آنزیمها

آنزیمها ماهیتی پروتئینی دارند و ساختار بعضی ساده یعنی از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شده‌اند و بعضی الیگومر هستند. ساختار بعضی از آنزیمها منحصرا از واحدهای اسید آمینه تشکیل یافته اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به ترکیبات غیر پروتئینی دارند که به نام گروه پروستتیک معروف است و این گروه می‌تواند یک فلز یا یک کو آنزیم باشد و با آنزیم اتصال محکمی را برقرار می‌کنند. بخش پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آپوآنزیم نام دارد و مجموع آنزیم فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآنزیم نام دارد.

طبقه بندی آنزیمها

آنزیمها را از نظر فعالیت کاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم می‌کنند.

اکسید و ردوکتازها :

واکنشهای اکسید و احیا (اکسایش – کاهش) را کاتالیز می‌کند (دهیدروژناز).

ترانسفرازها : انتقال عوامل ویژه‌ای مانند آمین ، فسفات و غیره را از مولکولی به مولکول دیگر به عهده دارند و مانند آمینو ترانسفرازها که در انتقال گروه آمین فعال هستند.

هیدرولازها : واکنشهای آبکانتی را کاتالیز می‌کنند. مانند پپتیدازها که موجب شکسته شدن پیوند پپتیدی می‌شوند.

لیازها : موجب برداشت گروه ویژه‌ای از مولکول می‌شوند. مانند دکربوکسیلازها که برداشت دی‌اکسید کربن را برعهده دارند.

ایزومرازها : واکنشهای تشکیل ایزومری را کاتالیز می‌کنند. مانند راسه ماز که از L- آلانین ترکیب ایزومریD- آلانین را می‌سازد.

لیگازها : آنزیمهایی هستند که باعث اتصال دو مولکول به یکدیگر و ایجاد پیوند کووالانسی بین آنها می‌شوند. مانند استیل کوآنزیم A سنتتاز که موجب سنتز استیل کوآنزیم A می‌گردد.

آنزیم 23 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 23

آنزیم

مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می‌شوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاخته‌ای نیز معروفند.

مقدمه

آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت می‌گیرد.کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.

آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثر می‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر می‌کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود.

تاریخچه

کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت می‌شد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.

سیر تحولی و رشد

بیشتر تاریخ بیوشیمی ، تاریخ تحقیق آنزیمی است. کاتالیز بیولوژیکی برای اولین بار در اواخر قرن 18 طی مطالعات انجام شده بر روی هضم گوشت توسط ترشحات معده انجام شد. بعد بوسیله تبدیل نشاسته به قندهای ساده توسط بزاق ادامه یافت. « لویی پاستور » گفت که تخمیر قند به الکل توسط مخمر بوسیله خمیر مایه کاتالیز می‌شود.

بعد از پاستور ، « ادوارد بوخنر » ثابت کرد که تخمیر توسط مولکولهایی تسریع می‌گردد که بعد از جدا شدن از سلولها ، همچنان فعالیت خود را ادامه می‌دهند. « فردریک کوهن » این مولکولها را "آنزیم" نامید.

جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم « اوره آز » در سال 1926 توسط « جیمز سامند » منجر به رفع موانع در مطالعات اولیه آنزیم شناسی گردید.

ساختار آنزیمها

آنزیمها ماهیتی پروتئینی دارند و ساختار بعضی ساده یعنی از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شده‌اند و بعضی الیگومر هستند. ساختار بعضی از آنزیمها منحصرا از واحدهای اسید آمینه تشکیل یافته اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به ترکیبات غیر پروتئینی دارند که به نام گروه پروستتیک معروف است و این گروه می‌تواند یک فلز یا یک کو آنزیم باشد و با آنزیم اتصال محکمی را برقرار می‌کنند. بخش پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آپوآنزیم نام دارد و مجموع آنزیم فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآنزیم نام دارد.

طبقه بندی آنزیمها

آنزیمها را از نظر فعالیت کاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم می‌کنند.

اکسید و ردوکتازها :

واکنشهای اکسید و احیا (اکسایش – کاهش) را کاتالیز می‌کند (دهیدروژناز).

ترانسفرازها : انتقال عوامل ویژه‌ای مانند آمین ، فسفات و غیره را از مولکولی به مولکول دیگر به عهده دارند و مانند آمینو ترانسفرازها که در انتقال گروه آمین فعال هستند.

هیدرولازها : واکنشهای آبکانتی را کاتالیز می‌کنند. مانند پپتیدازها که موجب شکسته شدن پیوند پپتیدی می‌شوند.

لیازها : موجب برداشت گروه ویژه‌ای از مولکول می‌شوند. مانند دکربوکسیلازها که برداشت دی‌اکسید کربن را برعهده دارند.

ایزومرازها : واکنشهای تشکیل ایزومری را کاتالیز می‌کنند. مانند راسه ماز که از L- آلانین ترکیب ایزومریD- آلانین را می‌سازد.

لیگازها : آنزیمهایی هستند که باعث اتصال دو مولکول به یکدیگر و ایجاد پیوند کووالانسی بین آنها می‌شوند. مانند استیل کوآنزیم A سنتتاز که موجب سنتز استیل کوآنزیم A می‌گردد.

آنزیم بتا

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 3

آنزیم بتا - ماناناز در افزایش وزن و تولیدات روزانه تخم مرغ موثر است

By سحر میرشاهی | On December 2, 2006 | In علوم کشاورزی | Rated

دکتر کامیابتحقیقات زیادی در رابطه با استفاده از آنزیمها در جیره غذایی تک معده ای ها و بخصوص طیور انجام گرفته و در این تحقیقات عملکرد مثبت آنزیمها در رابطه با افزایش انرژی و قابلیت هضم قندها و پروتئین جیره مورد ارزیابی قرار گرفته است. طبق گزارشات، اکثر محققین معتقدند که افزودن آنزیم به جیره غذایی طیور ، باعث اثرات ذیل خواهد شد:1) بالابردن قابلیت هضم 2) پایین آوردن هزینه دان

3) بهبود در وضعیت شیمیایی بستر4) بهتر شدن ضریب تبدیل5) کمک به محیط زیست از طریق کاهش مواد آلی دفع شده

از دیدگاه فیزیولوژیکی، آنزیمها پروتئینهای فعالی هستند که بعنوان کاتالیزور و یا در جهت سرعت بخشیدن به واکنشهای شیمیایی (تا حدود یک میلیون بار) عمل می کنند بطوریکه بدون آنها مواد غذایی، نمی توانند هضم شوند. آنزیمها خود، ارگانیسم های زنده ای نیستند بلکه از ارگانیسم های زنده مثل باکتریها ، قارچها، مخمرها، یا بافتهای گیاهی تحت شرایط خاصی تولید می شوند.بیشتر آنزیمهای تجارتی که منشاء قارچی دارند از Aspergillus sp. و آنهائیکه منشاء باکتریایی دارند از Bacillus sp. تهیه می شوند.تا کنون بیش از 3000 نوع آنزیم مختلف شناسایی شده است. بطور کلی تمامی آنزیمها به شرایط محیطی حساس هستند و بهترین عملکرد آنها در درجه حرارت ملایم و pH حدود 8-6 می باشد.آنزیمها ترکیبات مصرف شدنی نیستند و بعد از اینکه در واکنش شیمیایی شرکت کردند تغییری در شکل و ترکیب آنها بوجود نمی آید . بنابراین بعد از انجام کار، می توانند مجددا" روی ماده غذایی دیگری کار کنند. از دیدگاه تئوری، فعالیت آنزیمها می تواند بطور مداوم صورت گیرد اما در عمل، همانگونه که اشاره شد آنزیمها از پروتئینها بوده و بعد از مدتی بطور طبیعی شکستـه و غیر فعال شده و خود نیز هضم می گردند.به نظر می رسد مهمترین کار آنزیمها در دستگاه گوارش طیور، شکستن دیواره سلولی مواد غذایی جیره می باشد و بدینوسیله مخلوطی یکنواخت از مواد مغذی را بوجود می آورند، در نتیجه قابلیت هضم مواد غذایی بخصوص کربو هیدراتها را افزایش می دهند.همانطور که در جدول (شماره 1) نشان داده شده در طیور تولید آنزیمهای آمیلاز و پروتئاز لوزالمعده در اوایل رشد بسیار کم است بطوریکه در طی چند روز اول مقدار این آنزیمها برای هضم مواد غذایی ناکافی است لذا افزودن آنزیم به جیره این حیوانات بسیار مفید به نظر می رسد.جدول 1 - زمان تقریبی رسیدن به اوج تولید آنزیم ها در سیستم گوارشی جوجه های گوشتی  

آمیلاز

لیپاز

پپسین

تریپسین

5 روزگی

7 روزگی

10 روزگی

15 روزگی

ساختمان دیواره سلولی آندوسپرم :

دیواره سلولی آندوسپرم از بخش های کربوهیدراتی و مقدار کمی پروتئین و اسیدهای فنولیک تشکیل شده است . بخش کربو هیدراتی شامل : 1 - پلی ساکاریدها که عبارتند از الف - سلولز ب - همی سلولز ج - پنتوزان و 2 - الیگو ساکاریدها که شامل : الف - رافینوز ب - استاکیوز می باشد.رشته های باریک سلولز در بین پلیمرهای غیر سلولزی احاطه شده است و زنجیره های گلوکان سلولز بشکلی سازمان یافته بهمدیگر اتصال دارند بطوریکه این کربوهیدراتها در اثر این نوع اتصال غیر محلول بوده و نسبت به هضم آنزیمی مقاوم می باشند.مقدار سلولز موجود در دیواره سلولی آندوسپرم دانه غلات کم است و لذا از نظر تغذیه ای اهمیت کمی دارد. عمده کربوهیدرات دیواره سلولی این سلولها از هتروپلیمرهایی نظیر بتاگلوکان و آربینوزایلن (پنتوزان) تشکیل شده است . هر دو پلیمر مذکور در دانه غلات وجود دارد. ولی نسبت آنها به یکدیگر و مقدار کلی آنها در دانه ها متغیر است . به عنوان مثال درجو ویولاف بتاگلوکان بیشتر است در حالیکه در گندم وچاودار و تریتیکاله آرابینوزها در سطوح بیشتری یافت می شوند.پروتئینها و اسیدهای فنولیک در مقادیر کمی در دیواره سلولی یافت شده ولیکن نقش مهمی را در پایداری دیواره سلول بازی می کنند.اسیدهای فنولیک (عمدتا" اسید فرولیک) به طور عمده با آرابینوزایلنها استریفه شده است.اثرات تغذیه ای پلی ساکاریدهای غیر سلولزی :نشاسته موجود در غلات در داخل سلولهای آندوسپرم قرار دارند لذا برای دستیابی به این منبع انرژی تجزیه دیواره سلولی آندوسپرم بسیار حائز اهمیت است از اینرو آنزیمها در استفاده بهینه از مواد نشاسته ای موجود در غلات نقش بسیار مهمی را ایفا می کنند.اثرات تغذیه ای پلی ساکاریدهای غیر سلولزی :پلی ساکاریدهای غیر نشاسته ای به دو بخش محلول و نا محلول در آب تقسیم بندی می شوند. بخشهای محلول که شامل بتاگلوکان و آرابینوزایلن است در مورد استفاده قرار گرفتن مواد مغذی مانند نشاسته توسط طیور نقش مهم و تعیین کننده ای را ایفا می کنند.مکانیسم اثر این مواد بدو صورت قابل تفسیر است :

 1 - پس از خوردن دانه، بتاگلوکان و آربینوزایلن حل شده و موجب افزایش ویسکوزیته مواد هضمی می شوند. از این مکانیسم بعنوان عامل عمده محدود کننده ارزش تغذیه ای جو، یولاف، چاودار و گندم یاد می شود. 2 - دیواره سلولی که بخش عمده ای از آنرا این مواد تشکیل می دهند بعنوان سدی در راه رسیدن آنزیمهای هضمی به مواد مغذی یا عاملی که سرعت اینکار را کم می کنند عمل می نماید.در نتیجه افزایش ویسکوزیته مواد هضمی، سرعت انتشار آنزیمها، انتشار مواد مغذی و حرکت مواد در دستگاه گوارش همگی کمتر می شود و در نتیجه هضم و جذب مواد مغذی و میزان مصرف خوراک پایین می آید. هر چه مولکول بزرگتر باشد اثر افزایش ویسکوزیته بر سرعت انتشار آن بیشتر خواهد بود در نتیجه چربیها بواسطه بزرگی ذرات بیش از سایر مواد مغذی تحت تأثیر قرار می گیرند.کند شدن حرکت مواد هضمی در دستگاه گوارش موجب افزایش جمعیت میکروبی در روده کوچک می شود که اثر منفی بر عملکرد حیوان می گذارد. از طرف دیگر افزایش ویسکوزیته موجب کاهش سطح برخی از آنزیمهای لوزالمعده از جمله آمیلاز در مجرای روده کوچک می شود. اثر دیگر دیواره سلولی همانگونه که ذکر شده ایجاد کردن سدی در برابر دستیابی آنزیمها به نشاسته و پروتئین داخل سلول و یا کند کردن دستیابی آنزیمها به مواد مذکور می باشد که درنتیجه این کار از قابلیت هضم مواد مغذی مذکور کاسته شده و یا آزاد شدن آنها به تأخیر می افتد یعنی در انتهای روده کوچک آزاد می شوند. علاوه بر اثرات مذکور بتاگلوکان هضم نشده موجب چسبندگی مدفوع در حیوان می شود که وضعیت بستر را نامطلوب می سازد . در طیور تخمگذار این مورد باعث افزایش تخم مرغهای کثیف می گردد.با توجه به مطالب فوق برخی از غلات به دلیل داشتن مواد مذکور میزان انرژی قابل متابولیسم کمتری را نسبت به غلاتی نظیر ذرت در تغذیه طیور بخصوص طیور گوشتی دارند. بنابراین در زمانیکه از اینگونه غلات (جو، یولاف، چاودار و گندم) به مقدار بیش از حد توصیه شده استفاده می شود، استفاده از آنزیم جهت حداکثر بهره وری از مواد مغذی موجود در این غلات لازم بنظر می رسد.باید توجه داشت که آنزیمهای تجارتی موجود، هر کدام بر روی پلی ساکاریدهای مخصوصی عمل می کنند . بطور مثال در جیره ای که از دانه جو و گندم تشکیل شده بترتیب می توان از آنزیمهای گلوکاناز و گزیلاناز استفاده نمود که بطور کامل در جداول (شماره 2 و 3) ذکر شده است. بطور کلی در نتیجه استفاده از آنزیم، قابلیت هضم چربیها، پروتئینهاو بخصوص کربوهیدراتها بهبود یافته و باعث افزایش انرژی قابل متابولیسم ظاهری می شود. البته این مقدار بسته به نوع آنزیم تهیه شده در کارخانجات مختلف، متفاوت است و در هنگام مصرف باید به میزان توصیه شده توجه شود. 

نوع آنزیم

مشخصــــــات

بتاگلوکاناز

در جیره هایی که از جو به مقدار زیادی استفاده شده بکار می روند و چسبندگی مدفوع را کاهش داده و انرژی قابل متابولیسم ظاهری جو را حدود10 درصد افزایش می دهد .

گزیلاناز

در جیره هایی که از گندم به مقدار زیادی استفاده شده، بکار می رود و انرژی قابل متابولیسم ظاهری گندم را حدود 5-4 درصد افزایش می دهد.

پروتئاز

در جیره هایی که مقدار پروتئین گیاهی زیاد است مورد استفاده قرار می گیرد و قابلیت هضم پروتئین را افزایش می دهد.

فیتاز

در جیره هایی که فسفر با منشاء گیاهی زیاد است استفاده می شود و قابلیت استفاده از فسفر، کلسیم و عناصر معدنی کم مصرف را افزایش می دهد.

مولتی آنزیم

از آنزیم های مختلف تشکیل شده است.

*نویسنده : دکتر کامیاب ، متخصص تغذیه و مدیریت طیور از دانشگاه مینه سوتای آمریکا  به نقل از http://www.prtsico.com/archive/articles/8409/840911115.aspx

دانلود تحقیق آنزیم 23 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 21

آنزیم

مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می‌شوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاخته‌ای نیز معروفند.

مقدمه

آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت می‌گیرد.کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.

آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثر می‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر می‌کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود.

تاریخچه

کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت می‌شد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.

سیر تحولی و رشد

بیشتر تاریخ بیوشیمی ، تاریخ تحقیق آنزیمی است. کاتالیز بیولوژیکی برای اولین بار در اواخر قرن 18 طی مطالعات انجام شده بر روی هضم گوشت توسط ترشحات معده انجام شد. بعد بوسیله تبدیل نشاسته به قندهای ساده توسط بزاق ادامه یافت. « لویی پاستور » گفت که تخمیر قند به الکل توسط مخمر بوسیله خمیر مایه کاتالیز می‌شود.

بعد از پاستور ، « ادوارد بوخنر » ثابت کرد که تخمیر توسط مولکولهایی تسریع می‌گردد که بعد از جدا شدن از سلولها ، همچنان فعالیت خود را ادامه می‌دهند. « فردریک کوهن » این مولکولها را "آنزیم" نامید.

جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم « اوره آز » در سال 1926 توسط « جیمز سامند » منجر به رفع موانع در مطالعات اولیه آنزیم شناسی گردید.

ساختار آنزیمها

آنزیمها ماهیتی پروتئینی دارند و ساختار بعضی ساده یعنی از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شده‌اند و بعضی الیگومر هستند. ساختار بعضی از آنزیمها منحصرا از واحدهای اسید آمینه تشکیل یافته اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به ترکیبات غیر پروتئینی دارند که به نام گروه پروستتیک معروف است و این گروه می‌تواند یک فلز یا یک کو آنزیم باشد و با آنزیم اتصال محکمی را برقرار می‌کنند. بخش پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آپوآنزیم نام دارد و مجموع آنزیم فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآنزیم نام دارد.

طبقه بندی آنزیمها

آنزیمها را از نظر فعالیت کاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم می‌کنند.

اکسید و ردوکتازها :

واکنشهای اکسید و احیا (اکسایش – کاهش) را کاتالیز می‌کند (دهیدروژناز).

ترانسفرازها : انتقال عوامل ویژه‌ای مانند آمین ، فسفات و غیره را از مولکولی به مولکول دیگر به عهده دارند و مانند آمینو ترانسفرازها که در انتقال گروه آمین فعال هستند.

هیدرولازها : واکنشهای آبکانتی را کاتالیز می‌کنند. مانند پپتیدازها که موجب شکسته شدن پیوند پپتیدی می‌شوند.

لیازها : موجب برداشت گروه ویژه‌ای از مولکول می‌شوند. مانند دکربوکسیلازها که برداشت دی‌اکسید کربن را برعهده دارند.

ایزومرازها : واکنشهای تشکیل ایزومری را کاتالیز می‌کنند. مانند راسه ماز که از L- آلانین ترکیب ایزومریD- آلانین را می‌سازد.

لیگازها : آنزیمهایی هستند که باعث اتصال دو مولکول به یکدیگر و ایجاد پیوند کووالانسی بین آنها می‌شوند. مانند استیل کوآنزیم A سنتتاز که موجب سنتز استیل کوآنزیم A می‌گردد.

مقاله درمورد آنزیم کاتالاز

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 2

به نام خدا

آنزیم کاتالاز

پراکسی زوم ها اندامکهای کوچکی هستند که در سال 1965 شناسایی شدند . به لیزوزوم ها بسیار شبیه هستند و قطری حدود نیم میکرو متر دارند . پر ااکسی زوم ها دارای آنزیم های اکسید کننده هستند و بسیاری از اسید های چرب و اسید های آمینه را تجزیه می کنند . در نتیجه واکنشهای اکسایشی ٬ اب اکسیژنه ایجاد می شودکه خود قادر به اکسید کردن بسیاری از مواد دیگر است . پراکسی زوم ها حاوی آنزیم کاتالاز نیز هستند که اب اکسیژنه را به اب و اکسیژن تبدیل می کند . عمل این انزیم حیاتی است ٬ زیرا اب اکسیژ نه در غلظت بالا برای سلول خطر ناک است . واکنشهای اکسایشی مواد در سلولهای کبد و کلیه که مراکز سم زدایی بدن هستند ٬ اهمیت خاصی دارند . اکثر مواد سمی نظیر ا لکل و دارو های مختلف از جریان خون وارد این دو. عضو شده و توسط انزیم های موجود در سلولهای انها اکسیده و خنثی می شوند .

باکتریها هم به هنگام متابولیسم طبیعی و هم در مواجهه با شرایط بیرونی، در معرض H2O2 قرار می‌گیرند. این ماده یک اکسیدکننده قوی است و بطور مستقیم یا غیرمستقیم باعث صدمه‌زدن به ماکروملکولهای سلول می‌گردد. کاتالاز با تجزیه H2O2 دفاع در مقابل آن را به عهده دارد. هدف از این مطالعه، تخلیص و بررسی خواص کینتیکی این آنزیم در دو باکتری گرم منفی سالمونلاتیفی موریوم و پاراکوکوس دنیتریفیکانس می‌باشد. کاتالاز سالمونلا دارای باندهای 404 نانومتر در ناحیه گاما و 540، 586 و 629 نانومتر در ناحیه آلفا می‌باشد. کاتالاز پاراکوکوس دارای باند 410 نانومتر در ناحیه گاما و 544 و 626 نانومتر در ناحیه آلفا می‌باشد. نحوه فالیت آنزیم خالص شده از سالمونلاتیفی مانند سه مرحله‌ایی بودن تغییر کاهش جذب ، H2O2، پروفیل pH در غلظت‌های مختلف و اثر غلظت بالای آب اکسیژنه، نشان داد که در این نمونه احتمالا دو نوع کاتالاز وجود دارد. یک آنزیم فقط فعالیت کاتالازی دارد و دارای فعالیت ماکزیمم در pH 7، Km 34/5 mM، k 97 x 10 -3 sec -1 و kcat 940 lit/min می‌باشد. آنزیم دیگر علاوه بر فعالیت کاتالازی، دارای فعالیت پراکسیدازی روی دیانیزدین می‌باشد. فعالیت کاتالازی دارای فعالیت ماکزیمم در pH 6، km 2/2 mM، k 101 x 10 -3 sec -1 و lit/min kcat 130 می‌باشد. فعالیت پراکسیدازی دارای فعالیت ماکزیمم در pH بین 4/5 و 5 و Km 1/3 mM برای دیانیزیدین می‌باشد. کاتالاز - پراکسیداز برخلاف کاتالاز توسط اتانل ˆ کلروفرم و غلظت 20 mM آب اکسیژننه غیرفعال می‌گردد. فعالیت کاتالاز هفت برابر فعالیت کاتالاز - پراکسیداز می‌باشد. آنزیمم خالص شده از پاراکوکوس فقط فعالیت کاتالازی دارد. دارای فعالیت ماکزیمم در pH 7، km 7mM، k 1/82 x 10 -3 sec -1 و kcat 205 lit/min می‌باشد

برگرفته از پایگاه های علمی پزوهشگاهی اطلاعات و مدارک علمی ایران