لینک دانلود و خرید پایین توضیحات
دسته بندی : وورد
نوع فایل : .doc ( قابل ویرایش و آماده پرینت )
تعداد صفحه : 23 صفحه
قسمتی از متن .doc :
واحد گرگان
گزارش آزمایشگاه فیزیک
نام آزمایش: ماشین آتوود
(بررسی قانون اول و دوم نیوتون)
مقدمه نظری:
ماشین آتوود دستگاهی است که برای مطالعه قوانین نیوتون مورد استفاده قرار می گیرد.
قانون اول نیوتون:
برای آنکه جسمی ساکن بماند یا با سرعت یکنواخت به سرعت خود ادامه دهد باید مجموع برداری نیروهای موثر بر آن صفر باشد.
قانون دوم نیوتون:
نیرویی که به یک جسم وارد می شود با حاصل ضرب جرم جسم و شتابی که این نیرو به آن جسم می دهد برابر می باشد. (I) شتاب ایده آل
با توجه به دانسته های قبلی می دانیم که در عمل همیشه مقداری اصطکاک بین نخ و قرقره وجود دارد و عوامل دیگری هم در حرکت جسم تاثیر گذارند و باعث می شوند مقدار شتاب ایده آل و شتابی که در عمل به دست خواهد آمد متفاوت باشد.
برای محاسبه شتاب عملی؛ و با در نظر گرفتن شتاب ثابت برای جسم می توانیم حرکت جسم را شتاب دار از نوع ثابت در نظر بگیریم و داریم:X = 1\2 at2 + V0t و چون جسم از حالت سکون رها می شود پس خواهیم داشت: a = 2x\t2 (II) شتاب عملی
روش کار:
1: در شروع کار دو جرم مساوی را در دو طرف دستگاه انتخاب کردیم M = 80 gr و بعد از آن در یک طرف دستگاه جرم را به اندازه m = 10 gr افزایش دادیم.
2: مقدار شتاب ایده آل جسم را با کمک مقادیر m و M و g=980 cm\s از رابطه (I) بدست می آوریم:\ 160+10 = 57.67 aI = (10*980)
3: سپس دستگاه را آماده کردیم و فاصله نقطه شروع حرکت (درجه صفر دستگاه) تا محل برخورد جسم را برابر 80 و 90 و 100 و 120 سانتی متر گرفتیم.
4: باکمک کرونومتردیجیتالی زمان رابرای هر فاصله سه بار اندازه گرفتیم و میانگین آنها را بدست آوردیم (tm)
5: باکمک رابطه (II) مقدار شتاب عملی جسم را نیز بدست آوردیم و در آخر جدول زیر را تنظیم نمودیم:
X طول
t1 (s)
t2 (s)
t3 (s)
میانگین tm
a عملی
میانگین am
∆a
f
80cm
2.009
1.97
2.056
2.01
39.6
40.1775
0.287
57.7
2979.825
90 cm
2.092
2.014
2.006
2.04
43.25
0.2827
100 cm
2.253
2.2
2.225
2.226
40.36
0.238
120 cm
2.54
2.55
2.50
2.53
37.5
0.1859
با توجه به مقادیر بدست آمده برای شتاب در جدول فوق می توان نتیجه گیری کرد که به علت وجود نیروی اصطکاک بین نخ و قرقره و عوامل دیگر میانگین شتاب عملی کوچکتر از شتاب ایده آل می باشد، در صورت وجود نیروی اصطکاک مقادیر کشش نخ در دو طرف قرقره یکسان نشد و اختلاف بین این مقادیر همان نیروی اصطکاک می باشد که می توان آن را به صورت زیر محاسبه نمود:
(M+m) g _ T2 = (M+m) am T2 = (M+m) (g_am)
T1_Mg = M am T1 = M (g + am)
نیروی اصطکاک بین نخ و قرقره f = T2 _ T1
T2=(80+10)(981-40.1775) = 84674.025
T1=81694.2 , f= 2979.825
برای محاسبه مقدار a∆ ، برای هر یک از طول ها از رابطه زیر استفاده کردیم:
که در آن x ∆ دقت اندازه گیری فاصله در ماشین آتوود و t ∆ دقت اندازه گیری کرونومتر می باشد.
لینک دانلود و خرید پایین توضیحات
دسته بندی : وورد
نوع فایل : .doc ( قابل ویرایش و آماده پرینت )
تعداد صفحه : 23 صفحه
قسمتی از متن .doc :
ماتیس
نسیبه السادات رمضان زاده ، انیمیشن، پودمان اول، روش تحقیق، دی ماه 87
استاد راهنما : دکتر حسین طوسی
مرکز جامع علمی و کاربردی فرهنگ و هنر 2
فهرست مطالب
عنوان صفحه
مقدمه 3
تاریخ رنگ 5
ساختار رنگ و انواع آن 6
فیزیک رنگ 7
معانی رنگها 9
اساس نام گذاری رنگها 11
اصطلاحات و کاربرد آنها در رنگ 12
جنبه های سه گانه رنگ 15
انسانها در استفاده از رنگ چند نوع اند 16
استفاده از رنگ در آثار هنرمندان مختلف 16
رنگ درمانی 19
نتیجه 21
منابع و مأخذ 22
مقدمه
رنگها نشانه ای هستند از وجود ذرات خداوند و همچنین قدرت و توانمندی پروردگار خویش اما هدف از آفرینش این رنگها چیست؟
پروردگار عالم هستی را از نظر تصویری بر پایه فرم و رنگ بنیاد نهاد و در هر ذره ای معنی و انرژی خاصی نهفت که آدمی آنها را بشکافد، فلسفه ی وجودیشان را دریابد و از طریق این نشانه ها خالق خویش را بشناسد.
خداوند خطاب به رسول مکرم اسلام می فرماید : من گنجی بزرگ بودم که دوست داشتم شناخته شوم پس خلق کردم تا شناخته شوم.
پس می توان گفت که رنگ یکی از ملزومات خلقت و زندگی بشر است . بنابراین شناخت آن برای هر انسان و به خصوص هر هنرمندی لازم است. بنابراین تحقیق خود را به این موضوع اختصاص داده همچنین در مرحله ی اول تاریخ رنگ و پس از آن ساختار رنگ و انواع آن، فیزرنگ، معانی رنگ، اساس نام گذاری رنگها، اصطلاحات و کاربرد آن ها در رنگ، جنبه های سه گانه رنگ، انسانها در استفاده از رنگ چند نوع اند، استفاده از رنگ در آثار هنرمندان مختلف و رنگ درمانی را مورد بررسی قرار می دهیم. همچنین در این تحقیق تلاش شده از روش تحقیق تاریخی، موردی و توصیفی استفاده شود و به این دلیل این موضوع را برای تحقیق خود استفاده کرده ام که بگویم که رنگها همیشه زنده هستند و اگر بخواهیم حتی با ما حرف هم می زنند . قابل ذکر است که بگویم به این دلیل نام تحقیق خود را ماتیس گذاشته ام زیرا ماتیس از احساسات شخصی خود الهام می گرفت او طرحهایی کوچک از نقاشی هایی که قبلاً موضوعات آنها را مشخص کرده بود می ساخت و قبل از شروع رنگ آمیزی میزان استفاده از هر رنگ را می نوست به عبارت دیگر برحسب احساس ذهنی رنگها را به کار می برد و یکی از خلاقان بزرگ در استفاده از رنگ بود.
لینک دانلود و خرید پایین توضیحات
دسته بندی : وورد
نوع فایل : .doc ( قابل ویرایش و آماده پرینت )
تعداد صفحه : 21 صفحه
قسمتی از متن .doc :
آنزیم
مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده میشوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاختهای نیز معروفند.
مقدمه
آنزیمها ترکیباتی هستند که میتوانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع میکند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین میآورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژهای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت میگیرد.کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر میمانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئینها تحت شرایط مختلف پایدار نمیمانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر میکنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد میکنند تا به تعادل برسند. آنزیمها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش میدهند.
آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی مادهای که آنزیم بر آن اثر میکند، به این نواحی متصل میشود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر میکند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل میشود.
تاریخچه
کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل میساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت میشد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.
سیر تحولی و رشد
بیشتر تاریخ بیوشیمی ، تاریخ تحقیق آنزیمی است. کاتالیز بیولوژیکی برای اولین بار در اواخر قرن 18 طی مطالعات انجام شده بر روی هضم گوشت توسط ترشحات معده انجام شد. بعد بوسیله تبدیل نشاسته به قندهای ساده توسط بزاق ادامه یافت. « لویی پاستور » گفت که تخمیر قند به الکل توسط مخمر بوسیله خمیر مایه کاتالیز میشود.
بعد از پاستور ، « ادوارد بوخنر » ثابت کرد که تخمیر توسط مولکولهایی تسریع میگردد که بعد از جدا شدن از سلولها ، همچنان فعالیت خود را ادامه میدهند. « فردریک کوهن » این مولکولها را "آنزیم" نامید.
جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم « اوره آز » در سال 1926 توسط « جیمز سامند » منجر به رفع موانع در مطالعات اولیه آنزیم شناسی گردید.
ساختار آنزیمها
آنزیمها ماهیتی پروتئینی دارند و ساختار بعضی ساده یعنی از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شدهاند و بعضی الیگومر هستند. ساختار بعضی از آنزیمها منحصرا از واحدهای اسید آمینه تشکیل یافته اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به ترکیبات غیر پروتئینی دارند که به نام گروه پروستتیک معروف است و این گروه میتواند یک فلز یا یک کو آنزیم باشد و با آنزیم اتصال محکمی را برقرار میکنند. بخش پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آپوآنزیم نام دارد و مجموع آنزیم فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآنزیم نام دارد.
طبقه بندی آنزیمها
آنزیمها را از نظر فعالیت کاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم میکنند.
اکسید و ردوکتازها :
واکنشهای اکسید و احیا (اکسایش – کاهش) را کاتالیز میکند (دهیدروژناز).
ترانسفرازها : انتقال عوامل ویژهای مانند آمین ، فسفات و غیره را از مولکولی به مولکول دیگر به عهده دارند و مانند آمینو ترانسفرازها که در انتقال گروه آمین فعال هستند.
هیدرولازها : واکنشهای آبکانتی را کاتالیز میکنند. مانند پپتیدازها که موجب شکسته شدن پیوند پپتیدی میشوند.
لیازها : موجب برداشت گروه ویژهای از مولکول میشوند. مانند دکربوکسیلازها که برداشت دیاکسید کربن را برعهده دارند.
ایزومرازها : واکنشهای تشکیل ایزومری را کاتالیز میکنند. مانند راسه ماز که از L- آلانین ترکیب ایزومریD- آلانین را میسازد.
لیگازها : آنزیمهایی هستند که باعث اتصال دو مولکول به یکدیگر و ایجاد پیوند کووالانسی بین آنها میشوند. مانند استیل کوآنزیم A سنتتاز که موجب سنتز استیل کوآنزیم A میگردد.
لینک دانلود و خرید پایین توضیحات
دسته بندی : وورد
نوع فایل : .doc ( قابل ویرایش و آماده پرینت )
تعداد صفحه : 23 صفحه
قسمتی از متن .doc :
حوزه علمیه قم
حوزه علمیه قم یکی از حوزههای علمیه مهم شیعیان است که در شهر قم قرار دارد.
تاریخچه
شهر قم در سال ۲۳ هـ .ق در آخرین سال زندگی عمر به دست مسلمانان فتح شد.[۱] و طبق نظر بعضی از نویسندگان، آغاز تشیع در میان مردم قم به تاریخ پس از ورود «اشعریها» به قم (سال ۸۳ هـ .ق) برمیگردد.
یکی از فرزندان «مالک بن عامر اشعری» عبدالله نام داشت و عبدالله پسری به نام «سعد» داشت، سعد دارای دوازده پسر بود و آنها از راویان امام جعفر صادق، امام ششم شیعیان در کوفه بودند و فرزندان و نوادگان آنها بیش از صد نفر جزو راویان حدیث از امامان دیگر بودند که پنج نفر از پسران سعد در زمان حجاج همزمان با شکست عبدالرحمان بن محمد بن اشعث، در برابر سپاه حجاج، وارد قم شدند و نقش به سزایی در گسترش تشیع در قم ایفا نمودند.[۲] شیخ محمد رازی مینویسد: «اغلب مورخین قم نوشتهاند قم با ورود «اشعریها» دگرگون شده و مرکز علماء و محدثان و راویان و فقها گردید...»در نیمه دوّم قرن اوّل زمینه برای پیریزی حوزه علمیه در قم به وجود آمد و امامان اهل بیت شیعیان از چنین حوزهای خبر میدادند، از امام صادق نقل شدهاست که«به زودی کوفه از مؤمنان خالی میگردد، و علم از آن همچون ماری که در لانهاش جمع میشود، جمع و برچیده میگردد و سپس در شهری که آن را «قم» میگویند آشکار میشود و آنجا مرکز علم و فضیلت خواهد شد...» حوزه علمیه قم در سالهای بعدی رو به تکامل گذاشت، عباس فیض مینویسد:
در زمان قیام ابومسلم خراسانی قم پایگاه شیعه امامیه شد... و برای نخستین بار مکتب امامیه، توسط اعراب اشعری در قم افتتاح گردید که فقه شیعه به طور رسمی در آن تدریس میشد. که از این مکتب اساتید بلند آوازهای مثل «دیلمی» برخاستند که متوکل (دهمین خلیفه عباسی) او را معلم فرزندان خود نمود که در اثر تربیت شیعی یکی از فرزندانش و به خاطر جسارتی که به فاطمه زهرانموده بود او را کشت.[۵]
ورود امام رضا امام هشتم شیعیان در سال ۲۰۰ هجری به قم، و استقبال مردم از او بیانگر وجود زمینههای مناسب برای اشاعه فرهنگ تشیع و فقه آل محمد و به تبع آن پدیدار شدن حوزه علمیه شیعی و پررونق بودهاست. سید ابن طاوس مینویسد: «خانهای که رضا در آن جا میهمان شد در زمان حاضر (قرن هفتم) مدرسهای است که محل بحث طلّاب میباشد.»[۶]در سال ۲۰۱ هـ .ق به دنبال ورود امام رضا به خراسان معصومه دختر امام موسی کاظم از مدینه به سوی خراسان حرکت کرد و در راه در اثر بیماری درگذشت و در شهر قم به خاک سپرده شد. ورود معصومه به قم، و مرقد او، و سپس ورود امامزادگان بسیار به قم، موجب تحولات تازه در گسترش تشیع گردید، و در کنار آن نقش به سزایی در تحکیم و گسترش حوزه علمیه و رفت و آمد و ارتباط علما و راویان و شاگردان برجسته صادق، کاظم و رضا داشت.در قرنهای پنجم و ششم (در دوره سلجوقیان) قم، مرکزی بزرگ برای فقهای شیعه بوده و عدّهای برای تحصیل به این شهر میآمدند و مدارس دایری داشت. شیخ عبدالجلیل رازی وضع علمی قم را در قرن ششم شرح داده و میگوید:
مدارس دینی قم، دارای وسایل کافی و علما و مدرسان و مفسران بزرگ میباشد و کتابخانههایی پر از کتب فرقههای مختلف در آن وجود دارد. مدارسی مانند سعد صلت، اثیر الملک، زین الدین، ظهیرالدین و... پر رونق بودند.[۷][۸]حوزه علمیه قم در دوره صفویه مورد توجه همگان مخصوصاً دولتمداران شیعه مذهب آنزمان قرار گرفت و مدارس آباد گردید و مدارس دیگر از نو بنا گردید و علمای بزرگ شیعی چون ملا صدرا، ملا محسن فیض، علامه لاهیجی، شیخ بهائی در آن جا مشغول تحصیل و تدریس شدند.[۹] قم در آن عصر، دارای حوزه علمیّه فعال، مدارس و طلاب بسیار بوده، و علوم مختلف اسلامی تحصیل و تدریس میشد. مدرسه فیضیه یکی از آثار دوره صفویه میباشد.
در عصر قاجاریه هم علمای بزرگی در حوزه علمیه قم به تحصیل و تدریس اشتغال داشتند و در این سالها حوزه علمیه وارد مرحله تازهای از حیات خود شد.
حوزه علمیه همچنان در نوسانات مختلف ادامه حیات میداد ولی دارای تشکل و انسجامی نبود. با ورود آیتالله حاج شیخ عبدالکریم حائری حوزه آن چنان تجدید حیات شد که او را «مؤسس حوزه علمیه قم» نامیدند.
بعد از مرگ آیتالله حائری، با ورود آیتالله بروجردی به قم و بر اثر توجهات ایشان رونق کامل یافت، و در اندک زمانی دارای تحولات عظیم گردید. مدارس، کتابخانهها، درس و بحثها، نشریات، و علوم مختلف اسلامی در سطح عمیق و گستردهای فعال شد و در زمان تصدی ایشان عده علمای ساکن در قم بالغ بر شش هزار نفر شد.پس از پیروزی انقلاب، حوزه به مرحله تازه سیاسی، اقتصادی وارد شد و گسترش چشمگیری یافت. هم اکنون بالغ بر چهل هزار نفر از طلاب ایرانی و خارجی در آن به درس و بحث مشغول هستند و تشکیلات حوزه با مجهز بودن به فن آوری روز به روند تکاملی خود ادامه میدهد.
آیتالله محقق داماد در آستانه سالروز درگذشت موسس حوزه علمیه قم به تشریح نحوه تشکیل حوزه علمیه قم و تلاشهای انجام شده در این راه پرداخت و همچنین با توجه به گذشت یکسال از بیانات مقام معظم رهبری مبنی بر لزوم اهتمام به کرسیهای آزاداندیشی و ضرورت تحول در حوزههای علمیه، دیدگاههای خود را در این زمینه مطرح کرد و گفت که مقام معظم رهبری جای نظریهپردازی را در حوزههای علمیه خالی دیده بودند. این استاد دانشگاه تاکید کرد که حوزههای علمیه باید پرورشدهنده فیلسوف، مجتهد، خطیب و نویسنده باشند. وی همچنین با گرامیداشت یاد آیتالله حائری یزدی و فضلای حوزه تاکید کرد که مردمیبودن آیتالله حائری و نزدیک شدن روحانیت و مردم باعث رشد و شکوفایی حوزه علمیه قم شد. آیتالله دکتر سیدمصطفی محقق داماد در گفتوگو با خبرنگار تاریخ و اندیشه ایسنا درباره آیتالله حائری یزدی موسس حوزه علمیه قم اظهار کرد: مرحوم آیتالله حاج شیخ عبدالکریم حائری یزدی دو بار توسط علمای اراک برای اقامات در شهر اراک دعوت میشوند. یک بار چند سالی میمانند و بعد آنجا را ترک میکنند، مجددا به عتبات عالیات برمیگردند و در کربلا مسکن میگزینند. در آنجا در شان و مرتبهای بودند که مقلد پیدا کردند، مرجعیت ایشان با داشتن رسالهای شروع شده بود. بار دوم که با فشار علمای اراک به اراک رفتند درسی را شروع کردند که کتاب البیعی که توسط آیتالله العظمی محمدعلی اراکی تقریر شده از نظر تاریخی مربوط به دورهی تدریس آن زمان است. اعدام شیخ فضلالله حالتی بسیار زشت و کریه در جامعه به وجود آورد رییس گروه مطالعات اسلامی فرهنگستان علوم ادامه
لینک دانلود و خرید پایین توضیحات
فرمت فایل word و قابل ویرایش و پرینت
تعداد صفحات: 23
آنزیم
مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده میشوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاختهای نیز معروفند.
مقدمه
آنزیمها ترکیباتی هستند که میتوانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع میکند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین میآورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژهای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت میگیرد.کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر میمانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئینها تحت شرایط مختلف پایدار نمیمانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر میکنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد میکنند تا به تعادل برسند. آنزیمها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش میدهند.
آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی مادهای که آنزیم بر آن اثر میکند، به این نواحی متصل میشود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر میکند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل میشود.
تاریخچه
کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل میساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت میشد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.
سیر تحولی و رشد
بیشتر تاریخ بیوشیمی ، تاریخ تحقیق آنزیمی است. کاتالیز بیولوژیکی برای اولین بار در اواخر قرن 18 طی مطالعات انجام شده بر روی هضم گوشت توسط ترشحات معده انجام شد. بعد بوسیله تبدیل نشاسته به قندهای ساده توسط بزاق ادامه یافت. « لویی پاستور » گفت که تخمیر قند به الکل توسط مخمر بوسیله خمیر مایه کاتالیز میشود.
بعد از پاستور ، « ادوارد بوخنر » ثابت کرد که تخمیر توسط مولکولهایی تسریع میگردد که بعد از جدا شدن از سلولها ، همچنان فعالیت خود را ادامه میدهند. « فردریک کوهن » این مولکولها را "آنزیم" نامید.
جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم « اوره آز » در سال 1926 توسط « جیمز سامند » منجر به رفع موانع در مطالعات اولیه آنزیم شناسی گردید.
ساختار آنزیمها
آنزیمها ماهیتی پروتئینی دارند و ساختار بعضی ساده یعنی از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شدهاند و بعضی الیگومر هستند. ساختار بعضی از آنزیمها منحصرا از واحدهای اسید آمینه تشکیل یافته اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به ترکیبات غیر پروتئینی دارند که به نام گروه پروستتیک معروف است و این گروه میتواند یک فلز یا یک کو آنزیم باشد و با آنزیم اتصال محکمی را برقرار میکنند. بخش پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آپوآنزیم نام دارد و مجموع آنزیم فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآنزیم نام دارد.
طبقه بندی آنزیمها
آنزیمها را از نظر فعالیت کاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم میکنند.
اکسید و ردوکتازها :
واکنشهای اکسید و احیا (اکسایش – کاهش) را کاتالیز میکند (دهیدروژناز).
ترانسفرازها : انتقال عوامل ویژهای مانند آمین ، فسفات و غیره را از مولکولی به مولکول دیگر به عهده دارند و مانند آمینو ترانسفرازها که در انتقال گروه آمین فعال هستند.
هیدرولازها : واکنشهای آبکانتی را کاتالیز میکنند. مانند پپتیدازها که موجب شکسته شدن پیوند پپتیدی میشوند.
لیازها : موجب برداشت گروه ویژهای از مولکول میشوند. مانند دکربوکسیلازها که برداشت دیاکسید کربن را برعهده دارند.
ایزومرازها : واکنشهای تشکیل ایزومری را کاتالیز میکنند. مانند راسه ماز که از L- آلانین ترکیب ایزومریD- آلانین را میسازد.
لیگازها : آنزیمهایی هستند که باعث اتصال دو مولکول به یکدیگر و ایجاد پیوند کووالانسی بین آنها میشوند. مانند استیل کوآنزیم A سنتتاز که موجب سنتز استیل کوآنزیم A میگردد.