انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH 28 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 28

باسمه تعالی

انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH

چکیده:

انعقاد ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه Tilapia با استفاده از پردازش اسید و قلیا مقایسه شد با ماهیچه Tilapia شسته شده. ژلها آماده شدند همراه و بدون اضافه کرده 2% نمک در شرایط pH طبیعی و خصوصیات انعقاد و کیفیت ژل تعیین شد با استفاده از روش های متنوع. سختی و کشش ژل اندازه گیری شد با آزمون پیچش که با استفاده از نمک 2% در مقایسه با تیمار بدون رنگ بهبود یافت. آزمون استرس کوچک نشان داد که ضریب دخیره سازی ( G) خمیرهای ژل تا انعقاد حرارتی بود بالاتر در غیاب نمک در حالیکه اختلافات کوچکتر دیده شد بعد از انعقاد حرارتی. آزمون های استرس کوچک نشان داد یک مکانیسم فرم دهی ژل متفاوت برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی در مقایسه با ماهیچه های شسته شده. آزمون های پیچش نشان داد که پروتئنی های تیمار شده اسیدی و ماهیچه های شسته شده دارای کیفیت کمتری در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی دارند. اضافه کردن نمک در ژلها اصلاح کرد ظرفیت نگهداری آب ژل را برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی. رویهم رفته پروتئین های تیمار شده اسیدی نشان دادند توانایی ضعیف تری در انعقاد در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی. محتویات گروه های SH اندازه گیری شد قبل و بعد از انعقاد و باندهای S-S اختلافی در توانایی ساختار ژل در تیمارهای مختلف. نتایج نشان داد که پردازش اسیدی و قلیایی می تواند استفاده شود برای تولید ژل های پروتئینی کیفیت بالا از ماهیچه های مناسب tilapia برای تاسیس تولیدات غذایی دریایی.

مقدمه:

کیفیت و پایداری یک تولید کلی تحت تاثیر خصوصیات کاربردی پروتئین می باشد(Xiong, 2000). پروتئین ماهیچه ای دناتوره شده و تغییر شکل داده شده اثرات منفی بر روی خصوصیات کاربردی آنها دارد. بنابراین پروتئین ماهیچه ای که مورد بحث است برای pH بالا و پایین شبیه پردازش قلیا و اسیدی از نظر کاربردی اصلاح شده است.

Kristinsson و Hultin در سال 2003 نشان داده است که ساختار واحدی پروتئین ها قادر به تیمار pH که مسوول است برای اصلاح خصوصیات کاربردی ملاحظه انعقاد شدن، عصاره گیری و قابلیت حل شدن می باشد. ساختار چین خورده و غیر چین خورده پروتئین ها قابل انعطاف تر است و بنابراین فرض می شود که قادر باشد تا فرم دهی بهتر پروتئین در حرارت دهی صورت پذیرد. ژل های پروتئین ساخته شده از پروتئین های جدا شده با پردازش قلیایی و اسیدی از چندین گونه که نشان داده شده است گاهی اوقات برای خصوصیات انعقاد بهتر از تولیدات استفاده شده در تکنیک های پردازش متعارف و متداول است ( Choi & Park 2002; Hultin & Kelleher 2000, Kristinsson & demir 2003; Undeland, Kelleher & Hultin, 2002). نتایج نشان می دهد که تیمار اسیدی دارد یک اثر متفاوت روی ساختار پروتئین های ماهیچه ای در مقایسه با تیمار قلیایی همچنین در یک الگوی گونه ای ( Davenport & Kristinsson,2003; Kristinsson & Hultin 2003). طرز عمل قلیا برای تعدادی از نمونه های آب سرد بخوبی دمای نمونه های آب گرم نتایج عالی داشته است. این مطلب مهم است برای درک اینکه چه تغییرات مخصوصی اتفاق می افتد با ساختار پروتئین در خلال پردازش برای مطلوب سازی پروتئین ها. مطالعات قبلی روی استفاده از Tilapia بعنوان یک منبع surimi نشان داده شده است (Park et al 1999).

Klesk و همکارانش در سال 2000 مقایسه کردند کیفیت ژل Tilapia را با Alaska Pollock و ماهی نرم آرام ( اقیانوس آرام) و متوجه شدند که آن در مقایسه با Alaska Pollock بهتر بود زمانی که در درمای 90 درجه سانتی گراد به مدت 15 دقیقه حرارت دهی شد.

ژل ها ترکیب شدند و خصوصیاتشان و مکانیسم شکل آنها مطالعه شده است. خصوصیات ژل های پروتئین تعیین شد با نوع و تعداد برهمکنش پروتئین- پروتئین، تراکم و آرایش پروتئین غیر تا شده که تحت تاثیر pH هستند، شدت یونی، غلظت پروتئین و سرعت حرارت دهی و سرما دهی ( Xiong & Blacnchard, 1999). وجود دارد چندین راه موجود برای مطالعه خصوصیات یک ژل و مکانیسم شکل آنها، استفاده از دو مطالعه اصلی بنام آزمون استرس کوچک و استرس بزرگ. ترکیب این سنجش ها می تواند اطلاعات ارزشمندی را در خصوص ژل و کیفیت آن به ما ارزانی دارد. آزمون استرس کوچک یک نمونه ای از تغییر شکل یافتن بدون از بین رفتن ساختار آن می باشد. حرارت و سرما دادن یک ژل با استفاده از فرکانس پایین و ازمایشات نوسانی استرس کوچک یکی از بهترین روشهای درخواستی برای تغییرات در خصوصیات فیزیکی مرتبط با خصوصیات مولکولی یک ژل می باشد ( Hamman 1991, Hamman & Mac Donald 1992). آزمون استرس بزرگ زمانی است که یک نمونه تغییر شکل یافته است و ساختار ان دچار تغییر شده و در واقع شکسته شده است. آزمون استرس بزرگ مثل انقباض خصوصیات اساسی و بنیادی یک ژل را برآورد می کند و به ما نشان می دهد که با حس در ارتباط است. آزمون انقباض و پیچش یک روش مرسوم برای آزمون سختی ( استرس برشی) و کشش ( استرس کششی) ژلهای surimi می باشد. مشاهدات کلی این مطالعه در مورد ارزشیابی کیفیت ژل های آماده شده و استفاده شده برای پروتئین های ماهیجه ای جدا شده از ماهیچه سفید Tilapia با استفاده از پردازش قلیایی و اسیدی است که مقایسه می شود با ژل های آماده شده برای استفاده ماهیچه Tilapiaی شسته شده که شبیه است به Surimi بدون استفاده از مواد محافظ می باشد.

2- مواد و روش ها:

2-1: مواد خام: ماهیچه های Tilapia (200-170 گرم) بدست آمد از یک منطقه محلی ( Rain Forest Aquaculture, Fl) ماهیچه ها پردازش می شوند فورا بعد از اینکه ماهی ها کشته شدند و منتقل شدند به جعبه های استیروفوم روی یخ درون آزمایشگاه و ذخیره سازی می شوند در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد تا پردازش شوند ( در 24 ساعت از زمان برش خوردن). ماهیچه قرمز بصورت دستی برش خورده و از ماهیچه سفید جدا و دور انداخته شدند. ماهیچه های سفید باقی مانده با یک دستگاه خرد کن خورد شدند ( Scorille Hamilton Beach, Washington, NC) با سوراخ های 6 میلی متری. همه پروپاراسیون ها ( نمونه های آماده شده) در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد یا روی یخ مهیا شد و استفاده شد برای نگهداری در دمای زیر 5 درجه سانتی گراد.

2-2: تدارک ماهیچه شسته شده:

ماهیچه خورد شده با آب مقطر سرد مخلوط گردید به نسبت حجمی 1:3 و اجازه داده شد تا ته نشین شود برای 15 دقیقه و هر 5 دقیقه تکان داده شد با یک قاشق پلاستیکی. این مخلوط ریخته شد بدرون یک صافی با دولایه پارچه ململ و اب بصورت دستی با فشار از آن خارج شد. این موارد دوباره تکرار گردید و در آخرین بار شستشو آب حاوی 2/0 % نمک جهت آبگیری پروتئین های ماهیچه سفید Tilapia بکار گرفته شد.

2-3: آماده سازی ایزوله های پروتئین: ماهیچه های خورد شده با اب مقطر سرد به نسبت حجمی 1:9 مخلوط و سپس به مدت 60 ثانیه هم زده شدند ( دوبار به مدت 30 ثانیه). با استفاده از یک خرد کن ( مخلوط کن) waring ( (Waring Products Dirision, New Hartford, CT در خروجی برقی 40% و بدقت ریخته شد درون یک بشر پلاستیکی روی یخ.

مواد همگن شدند و از نظر pH تنظیم شدند در 2.5,2.9,11,11.2 تا پروتئین ها حل شوند با استفاده از HCl 2 مولار و یا Na OH 2 مولار. مواد یکنواخت شده ریخته شدند بدرون یک سانتریفوژ و سانتریفوژ شدند با دور 10000g به مدت 2 دقیقه در یک Sorvall RC-5B Using a GS-3 Rotor . نتایج سانتریفوژ این بود که سه لایه تشکیل گردید. سوپ بالایی جدا شده و رسوب داده شد توسط ریختن محتویات تیوب های سانتریفوژ بدرون یک صافی حاوی دو لایه پارچه ململ. سوپرناتنت انتخاب شده در معرض رسوب دهی ایزوالکتریک قرار گرفت و با تنظیم pH روی 5/5 و دوباره سانتریفوژ شد در دور10000g برای 20 دقیقه. رسوب در یک کیسه زیپ دار قرار گرفت و روی یخ نگهداری شد در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد بصورت شبانه.

2-4: محتویات رطوبتی:

برای تعیین رطوبت ایزوله های پروتئین و ماهیچه های شسته شده تقریبا 5 گرم نمونه در یک دستگاه توازن رطوبتی ( CSC Scientific Company. Inc, Fair fax,VA)قرار گرفت. تهیه نمونه اولیه برای اندازه گیری های تغییر شکل ماده شامل ایزوله پروتئین وپروتئین شسته شده تنظیم شد با 90% رطوبت بوسیله اضافه کردن آب مقطر بر اساس فرمول زیر:

انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH 28 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 28

باسمه تعالی

انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH

چکیده:

انعقاد ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه Tilapia با استفاده از پردازش اسید و قلیا مقایسه شد با ماهیچه Tilapia شسته شده. ژلها آماده شدند همراه و بدون اضافه کرده 2% نمک در شرایط pH طبیعی و خصوصیات انعقاد و کیفیت ژل تعیین شد با استفاده از روش های متنوع. سختی و کشش ژل اندازه گیری شد با آزمون پیچش که با استفاده از نمک 2% در مقایسه با تیمار بدون رنگ بهبود یافت. آزمون استرس کوچک نشان داد که ضریب دخیره سازی ( G) خمیرهای ژل تا انعقاد حرارتی بود بالاتر در غیاب نمک در حالیکه اختلافات کوچکتر دیده شد بعد از انعقاد حرارتی. آزمون های استرس کوچک نشان داد یک مکانیسم فرم دهی ژل متفاوت برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی در مقایسه با ماهیچه های شسته شده. آزمون های پیچش نشان داد که پروتئنی های تیمار شده اسیدی و ماهیچه های شسته شده دارای کیفیت کمتری در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی دارند. اضافه کردن نمک در ژلها اصلاح کرد ظرفیت نگهداری آب ژل را برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی. رویهم رفته پروتئین های تیمار شده اسیدی نشان دادند توانایی ضعیف تری در انعقاد در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی. محتویات گروه های SH اندازه گیری شد قبل و بعد از انعقاد و باندهای S-S اختلافی در توانایی ساختار ژل در تیمارهای مختلف. نتایج نشان داد که پردازش اسیدی و قلیایی می تواند استفاده شود برای تولید ژل های پروتئینی کیفیت بالا از ماهیچه های مناسب tilapia برای تاسیس تولیدات غذایی دریایی.

مقدمه:

کیفیت و پایداری یک تولید کلی تحت تاثیر خصوصیات کاربردی پروتئین می باشد(Xiong, 2000). پروتئین ماهیچه ای دناتوره شده و تغییر شکل داده شده اثرات منفی بر روی خصوصیات کاربردی آنها دارد. بنابراین پروتئین ماهیچه ای که مورد بحث است برای pH بالا و پایین شبیه پردازش قلیا و اسیدی از نظر کاربردی اصلاح شده است.

Kristinsson و Hultin در سال 2003 نشان داده است که ساختار واحدی پروتئین ها قادر به تیمار pH که مسوول است برای اصلاح خصوصیات کاربردی ملاحظه انعقاد شدن، عصاره گیری و قابلیت حل شدن می باشد. ساختار چین خورده و غیر چین خورده پروتئین ها قابل انعطاف تر است و بنابراین فرض می شود که قادر باشد تا فرم دهی بهتر پروتئین در حرارت دهی صورت پذیرد. ژل های پروتئین ساخته شده از پروتئین های جدا شده با پردازش قلیایی و اسیدی از چندین گونه که نشان داده شده است گاهی اوقات برای خصوصیات انعقاد بهتر از تولیدات استفاده شده در تکنیک های پردازش متعارف و متداول است ( Choi & Park 2002; Hultin & Kelleher 2000, Kristinsson & demir 2003; Undeland, Kelleher & Hultin, 2002). نتایج نشان می دهد که تیمار اسیدی دارد یک اثر متفاوت روی ساختار پروتئین های ماهیچه ای در مقایسه با تیمار قلیایی همچنین در یک الگوی گونه ای ( Davenport & Kristinsson,2003; Kristinsson & Hultin 2003). طرز عمل قلیا برای تعدادی از نمونه های آب سرد بخوبی دمای نمونه های آب گرم نتایج عالی داشته است. این مطلب مهم است برای درک اینکه چه تغییرات مخصوصی اتفاق می افتد با ساختار پروتئین در خلال پردازش برای مطلوب سازی پروتئین ها. مطالعات قبلی روی استفاده از Tilapia بعنوان یک منبع surimi نشان داده شده است (Park et al 1999).

Klesk و همکارانش در سال 2000 مقایسه کردند کیفیت ژل Tilapia را با Alaska Pollock و ماهی نرم آرام ( اقیانوس آرام) و متوجه شدند که آن در مقایسه با Alaska Pollock بهتر بود زمانی که در درمای 90 درجه سانتی گراد به مدت 15 دقیقه حرارت دهی شد.

ژل ها ترکیب شدند و خصوصیاتشان و مکانیسم شکل آنها مطالعه شده است. خصوصیات ژل های پروتئین تعیین شد با نوع و تعداد برهمکنش پروتئین- پروتئین، تراکم و آرایش پروتئین غیر تا شده که تحت تاثیر pH هستند، شدت یونی، غلظت پروتئین و سرعت حرارت دهی و سرما دهی ( Xiong & Blacnchard, 1999). وجود دارد چندین راه موجود برای مطالعه خصوصیات یک ژل و مکانیسم شکل آنها، استفاده از دو مطالعه اصلی بنام آزمون استرس کوچک و استرس بزرگ. ترکیب این سنجش ها می تواند اطلاعات ارزشمندی را در خصوص ژل و کیفیت آن به ما ارزانی دارد. آزمون استرس کوچک یک نمونه ای از تغییر شکل یافتن بدون از بین رفتن ساختار آن می باشد. حرارت و سرما دادن یک ژل با استفاده از فرکانس پایین و ازمایشات نوسانی استرس کوچک یکی از بهترین روشهای درخواستی برای تغییرات در خصوصیات فیزیکی مرتبط با خصوصیات مولکولی یک ژل می باشد ( Hamman 1991, Hamman & Mac Donald 1992). آزمون استرس بزرگ زمانی است که یک نمونه تغییر شکل یافته است و ساختار ان دچار تغییر شده و در واقع شکسته شده است. آزمون استرس بزرگ مثل انقباض خصوصیات اساسی و بنیادی یک ژل را برآورد می کند و به ما نشان می دهد که با حس در ارتباط است. آزمون انقباض و پیچش یک روش مرسوم برای آزمون سختی ( استرس برشی) و کشش ( استرس کششی) ژلهای surimi می باشد. مشاهدات کلی این مطالعه در مورد ارزشیابی کیفیت ژل های آماده شده و استفاده شده برای پروتئین های ماهیجه ای جدا شده از ماهیچه سفید Tilapia با استفاده از پردازش قلیایی و اسیدی است که مقایسه می شود با ژل های آماده شده برای استفاده ماهیچه Tilapiaی شسته شده که شبیه است به Surimi بدون استفاده از مواد محافظ می باشد.

2- مواد و روش ها:

2-1: مواد خام: ماهیچه های Tilapia (200-170 گرم) بدست آمد از یک منطقه محلی ( Rain Forest Aquaculture, Fl) ماهیچه ها پردازش می شوند فورا بعد از اینکه ماهی ها کشته شدند و منتقل شدند به جعبه های استیروفوم روی یخ درون آزمایشگاه و ذخیره سازی می شوند در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد تا پردازش شوند ( در 24 ساعت از زمان برش خوردن). ماهیچه قرمز بصورت دستی برش خورده و از ماهیچه سفید جدا و دور انداخته شدند. ماهیچه های سفید باقی مانده با یک دستگاه خرد کن خورد شدند ( Scorille Hamilton Beach, Washington, NC) با سوراخ های 6 میلی متری. همه پروپاراسیون ها ( نمونه های آماده شده) در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد یا روی یخ مهیا شد و استفاده شد برای نگهداری در دمای زیر 5 درجه سانتی گراد.

2-2: تدارک ماهیچه شسته شده:

ماهیچه خورد شده با آب مقطر سرد مخلوط گردید به نسبت حجمی 1:3 و اجازه داده شد تا ته نشین شود برای 15 دقیقه و هر 5 دقیقه تکان داده شد با یک قاشق پلاستیکی. این مخلوط ریخته شد بدرون یک صافی با دولایه پارچه ململ و اب بصورت دستی با فشار از آن خارج شد. این موارد دوباره تکرار گردید و در آخرین بار شستشو آب حاوی 2/0 % نمک جهت آبگیری پروتئین های ماهیچه سفید Tilapia بکار گرفته شد.

2-3: آماده سازی ایزوله های پروتئین: ماهیچه های خورد شده با اب مقطر سرد به نسبت حجمی 1:9 مخلوط و سپس به مدت 60 ثانیه هم زده شدند ( دوبار به مدت 30 ثانیه). با استفاده از یک خرد کن ( مخلوط کن) waring ( (Waring Products Dirision, New Hartford, CT در خروجی برقی 40% و بدقت ریخته شد درون یک بشر پلاستیکی روی یخ.

مواد همگن شدند و از نظر pH تنظیم شدند در 2.5,2.9,11,11.2 تا پروتئین ها حل شوند با استفاده از HCl 2 مولار و یا Na OH 2 مولار. مواد یکنواخت شده ریخته شدند بدرون یک سانتریفوژ و سانتریفوژ شدند با دور 10000g به مدت 2 دقیقه در یک Sorvall RC-5B Using a GS-3 Rotor . نتایج سانتریفوژ این بود که سه لایه تشکیل گردید. سوپ بالایی جدا شده و رسوب داده شد توسط ریختن محتویات تیوب های سانتریفوژ بدرون یک صافی حاوی دو لایه پارچه ململ. سوپرناتنت انتخاب شده در معرض رسوب دهی ایزوالکتریک قرار گرفت و با تنظیم pH روی 5/5 و دوباره سانتریفوژ شد در دور10000g برای 20 دقیقه. رسوب در یک کیسه زیپ دار قرار گرفت و روی یخ نگهداری شد در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد بصورت شبانه.

2-4: محتویات رطوبتی:

برای تعیین رطوبت ایزوله های پروتئین و ماهیچه های شسته شده تقریبا 5 گرم نمونه در یک دستگاه توازن رطوبتی ( CSC Scientific Company. Inc, Fair fax,VA)قرار گرفت. تهیه نمونه اولیه برای اندازه گیری های تغییر شکل ماده شامل ایزوله پروتئین وپروتئین شسته شده تنظیم شد با 90% رطوبت بوسیله اضافه کردن آب مقطر بر اساس فرمول زیر:

برهمکنشهای خون

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 42

برهمکنشهای خون – بیومتریال و انعقاد

مقدمه

عموما کاشتن یک بیومتریال یا وسیله در بدن همراه با ایجاد زخم و جراحت در بیمار است و خونریزی پیامدی است که اتفاق می افتد . در حقیقت خون اولین "بافتی" است که که سطح یک بیومتریال وسیله با آن در تماس قرار می گیرد . بسیار مهم است که بدانیم پروسه های ترمیم زخم و ترمیم بافت بسیار تحت تاثیر جراحت بافت قرار دارند ( مثلا از چگونگی یک فرآیند کاشت (Implantation) ) . مرگ سلولی ، شکستن تغییر ماهیت ماتریس بین سلولی و از بین رفتن حالن عادی مجاری خونی اتفاقاتی هستند که مستقیما ترمیم زخم را تحت تاثیر قرار می دهند ، با شروع فاز اول : انعقاد این بخش منشا و نقش سلول ها و مواد شییایی موجود در خون را در فرآیند انعقاد و تجزیه فیبرین مورد بررسی قرار می دهد.

سلولهای منبع خون : مغز استخوان و سلول های بنیادی

خون مخلوطی از پلاسما(محلولی از آب ، نمک ها و پروتوئین ها ) ، انواع مختلفی از سلول ها و پلاکت ها (Platelets) ( اجزای سلولی فعال از نظر بیولوژیکی ) است

منشأ تمام سلول های خونی مغز استخوان است که در آنجا به واسطه فرآیند پیچیده ای موسوم به هماتوپوایسیس (Hematopoiesis) تولید می شوند . در هنگام تولد ، مغز استخوان موجود در بدن قرمز بوده و سلول های خونی تولید می کند اما با گذشت زمان ، مقدار زیادی از آن به بافت زرد رنگی (Adipose) تبدیل گشته و فرآیند تولید سلول های خونی متوقف می گردد . در هنگام استرس و بیماری این تغییر می تواند برعکس شود . با رسیدن انسان به سن بلوغ ، مغز استخوان های قرمز تولید کننده سلول های خونی ، بیشتردر استخوان های Cancellous (استخوانی با ساختار باز ومتخلخل) مثل دو انتهای استخوان های بازو (Humerae) ، استخوان های درشت نی (Tibiae) و ران (Femurs) و در قسمت هایی از لگن (Pelvis) ، دنده ها (Ribs) و جناغ (Sternum) ، یافت می شوند . داخل مغز استخوان قرمز ، استروما (Stroma) قرار دارد (این کلمه از واژه ای یونانی به معنی " تخت خواب " گرفته شده است) . استروما یک شبکه سه بعدی از بافت اسفنجی است که عمدتا ً از سلول ها و رشته های استحکام بخش تشکیل شده است . در داخل استروما سینوس ها (فضاهای خالی) و مویرگ های سینوسوئیدال (Sinusoidal Capillaries) قرار دارند که ذخیره خونی را برای محفظه مغز استخوان تأمین می کنند . سلول های خونی که به طور مستمر در استروما تولید می شوند با فشار وارد مویرگ های سینوسوئیدال شده و از آنجا به جریان خون راه پیدا می کنند تا به سایر قسمت های بدن برسند .

تمام سلول هایی که در چرخه گردش خون وجود دارند از یک نوع سلول در مغز استخوان به دست می آیند : Pluripotent hematopoietic stem cell . Pluripotent بدین معنی است که یک سلول این توانایی را دارد خود را تکثیر کند و به انواع گوناگونی دیگری تبدیل شود. واژه hematopoietic از دو قسمت hema به معنی " خون " و poietic به معنی " سازنده " تشکیل شده است . نهایتا ً واژه stem cell به سلول هایی اطلاق می شود که قادر به تکثیر و تولید انواع دیکری از سلول ها باشند . Pluripotent hematopoietic stem cells (PHSCs) ، multipotent هستند بدین معنی که قادر به تولید سلول های مختلفی در یک کلاس هستند (مثلا کلاس سلول های خونی یا کلاس سلول های پوستی) لذا کاملا از نوع totipotent که قادر به تولید هر نوع سلولی هست متمایز هستند. PHSCs نسبتا کمیاب هستند – چنین تخمین زده می شود که احتمالا از هر 1000 سلول مغز استخوان تنها یکی از آن ها PHSC است – و در طول زندگی یک شخص همیشه وجود دارند مگر اینکه وی به آسیب های پرتویی یا بیماری های خاصی مبتلا شده باشد.میزان سلول های خونی که توسط PHSC ها و بقیه سلول های خون ساز (Hematopoietic) در مغز استخوان تولید می شود یک اونس (28 گرم) در هر روز است.این مقدار در ابتدا چندان زیاد به نظر نمی آید ولی با در نظر گرفتن اینکه هر اونس خون شامل 260 میلیارد سلول تازه است پی به اهمیت آن خواهیم برد.

PHSC ها می توانند تکثیر شوند (تولید PHSC های بیشتر کنند) و یا به دو نوع سلول بنیادی جدید مشتق گردند: سلول های بنیادی لیمفوئید (Lymphoid stem cells) و سلول های بنیادی میولید (Myeloid stem cells). سلول های بنیادی لیمفوئید از مغز استخوان به فسمت های مختلف سیستم لنفاوی مهاجرت می کنند (گره های لنفی،طحال،تیموس) و در اینجاست که lymphocytes (گلبول های سفید سیستم لنفاوی) را تولید می کنند . سلول های بنیادی میولید در مغز استخوان باقی می مانند و تمامی سلول های

برهمکنشهای خون

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 42

برهمکنشهای خون – بیومتریال و انعقاد

مقدمه

عموما کاشتن یک بیومتریال یا وسیله در بدن همراه با ایجاد زخم و جراحت در بیمار است و خونریزی پیامدی است که اتفاق می افتد . در حقیقت خون اولین "بافتی" است که که سطح یک بیومتریال وسیله با آن در تماس قرار می گیرد . بسیار مهم است که بدانیم پروسه های ترمیم زخم و ترمیم بافت بسیار تحت تاثیر جراحت بافت قرار دارند ( مثلا از چگونگی یک فرآیند کاشت (Implantation) ) . مرگ سلولی ، شکستن تغییر ماهیت ماتریس بین سلولی و از بین رفتن حالن عادی مجاری خونی اتفاقاتی هستند که مستقیما ترمیم زخم را تحت تاثیر قرار می دهند ، با شروع فاز اول : انعقاد این بخش منشا و نقش سلول ها و مواد شییایی موجود در خون را در فرآیند انعقاد و تجزیه فیبرین مورد بررسی قرار می دهد.

سلولهای منبع خون : مغز استخوان و سلول های بنیادی

خون مخلوطی از پلاسما(محلولی از آب ، نمک ها و پروتوئین ها ) ، انواع مختلفی از سلول ها و پلاکت ها (Platelets) ( اجزای سلولی فعال از نظر بیولوژیکی ) است

منشأ تمام سلول های خونی مغز استخوان است که در آنجا به واسطه فرآیند پیچیده ای موسوم به هماتوپوایسیس (Hematopoiesis) تولید می شوند . در هنگام تولد ، مغز استخوان موجود در بدن قرمز بوده و سلول های خونی تولید می کند اما با گذشت زمان ، مقدار زیادی از آن به بافت زرد رنگی (Adipose) تبدیل گشته و فرآیند تولید سلول های خونی متوقف می گردد . در هنگام استرس و بیماری این تغییر می تواند برعکس شود . با رسیدن انسان به سن بلوغ ، مغز استخوان های قرمز تولید کننده سلول های خونی ، بیشتردر استخوان های Cancellous (استخوانی با ساختار باز ومتخلخل) مثل دو انتهای استخوان های بازو (Humerae) ، استخوان های درشت نی (Tibiae) و ران (Femurs) و در قسمت هایی از لگن (Pelvis) ، دنده ها (Ribs) و جناغ (Sternum) ، یافت می شوند . داخل مغز استخوان قرمز ، استروما (Stroma) قرار دارد (این کلمه از واژه ای یونانی به معنی " تخت خواب " گرفته شده است) . استروما یک شبکه سه بعدی از بافت اسفنجی است که عمدتا ً از سلول ها و رشته های استحکام بخش تشکیل شده است . در داخل استروما سینوس ها (فضاهای خالی) و مویرگ های سینوسوئیدال (Sinusoidal Capillaries) قرار دارند که ذخیره خونی را برای محفظه مغز استخوان تأمین می کنند . سلول های خونی که به طور مستمر در استروما تولید می شوند با فشار وارد مویرگ های سینوسوئیدال شده و از آنجا به جریان خون راه پیدا می کنند تا به سایر قسمت های بدن برسند .

تمام سلول هایی که در چرخه گردش خون وجود دارند از یک نوع سلول در مغز استخوان به دست می آیند : Pluripotent hematopoietic stem cell . Pluripotent بدین معنی است که یک سلول این توانایی را دارد خود را تکثیر کند و به انواع گوناگونی دیگری تبدیل شود. واژه hematopoietic از دو قسمت hema به معنی " خون " و poietic به معنی " سازنده " تشکیل شده است . نهایتا ً واژه stem cell به سلول هایی اطلاق می شود که قادر به تکثیر و تولید انواع دیکری از سلول ها باشند . Pluripotent hematopoietic stem cells (PHSCs) ، multipotent هستند بدین معنی که قادر به تولید سلول های مختلفی در یک کلاس هستند (مثلا کلاس سلول های خونی یا کلاس سلول های پوستی) لذا کاملا از نوع totipotent که قادر به تولید هر نوع سلولی هست متمایز هستند. PHSCs نسبتا کمیاب هستند – چنین تخمین زده می شود که احتمالا از هر 1000 سلول مغز استخوان تنها یکی از آن ها PHSC است – و در طول زندگی یک شخص همیشه وجود دارند مگر اینکه وی به آسیب های پرتویی یا بیماری های خاصی مبتلا شده باشد.میزان سلول های خونی که توسط PHSC ها و بقیه سلول های خون ساز (Hematopoietic) در مغز استخوان تولید می شود یک اونس (28 گرم) در هر روز است.این مقدار در ابتدا چندان زیاد به نظر نمی آید ولی با در نظر گرفتن اینکه هر اونس خون شامل 260 میلیارد سلول تازه است پی به اهمیت آن خواهیم برد.

PHSC ها می توانند تکثیر شوند (تولید PHSC های بیشتر کنند) و یا به دو نوع سلول بنیادی جدید مشتق گردند: سلول های بنیادی لیمفوئید (Lymphoid stem cells) و سلول های بنیادی میولید (Myeloid stem cells). سلول های بنیادی لیمفوئید از مغز استخوان به فسمت های مختلف سیستم لنفاوی مهاجرت می کنند (گره های لنفی،طحال،تیموس) و در اینجاست که lymphocytes (گلبول های سفید سیستم لنفاوی) را تولید می کنند . سلول های بنیادی میولید در مغز استخوان باقی می مانند و تمامی سلول های

تحقیق؛ انعقاد خون

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 5

انعقاد خون

ایجاد لخته ، حاصل برهم کنشهای متوالی ، منظم و پیچیده بین گروهی از پروتئینهای پلاسما ، پلاکتهای خون و مواد آزاد شده از بافتها می‌باشد. که نقش آنها در بند آمدن خونروی و حفظ خونروی و حفظ حالت هموستاز بدن می‌باشد.

اطلاعات اولیه

در سالهای اخیر تحقیقات زیادی بر روی تمام جوانب سیستم انعقاد خون انجام گرفته و با دستیابی فزاینده به فاکتورهای خالص انعقادی ، امکان مطالعه مستقیم برهم کنشها و شرایط انجام آنها ، برای هر فاکتور خاصی فراهم شده است. از آن طریق ، برهم کنشهای جدیدی مشخص شده است که از آن جمله می‌توان واکنشهای متقاطع که مسیرهای داخلی و خارجی انعقاد را بهم مربوط می‌کنند و حلقه‌های مهم فیدبک منفی و مثبت که در مراحل مختلف روند آبشاری انعقاد موثراند اشاره نمود. همچنین در چند سال گذشته ، برای بسیاری از فاکتورهای انعقادی ، DNA مکمل ار راههای DNA نوترکیب مربوطه تهیه شده و ساختمان اولیه اسیدهای آمینه آنها تعیین شده است.

مکانیسم انعقاد

سیستم انعقاد خون با فعال شدن فاکتور XII یا VII و یا هر دو شروع می‌شود. اما هنوز معلوم نیست که فعال کننده خود اینها چیست. اینها هم موجب فعال شدن پروتئینی به نام ترومبین می‌گردند. تشکیل ترومبین یک حادثه بحرانی در روند انعقاد خون تلقی می‌شود. ترومبین مستقیما قطعات پپتیدی را از زنجیره‌های α و β مولکول فیبرینوژن می‌شکند و ایجاد منومرهای فیبرینی می‌کند که متعاقبا به صورت یک لخته فیبرینی پلی‌مریک بسیار منظم درمی‌آیند.به علاوه ترومبین به عنوان یک محرک فیزیولوژیک بسیار قوی برای فعال شدن پلاکتها عمل می‌کند. پلاکتها در حضور یون کلسیم ، پروترومبین را به ترومبین تبدیل می‌کنند و همین باعث افزایش مقدار ترومبین و در نتیجه شدت واکنشها می‌گردد. نقطه پایان این واکنشها ، ایجاد پلیمر فیبرین است که هنوز قوام کمی دارد اما برهمکنشهای الکتروستاتیک ما بین مولکولهای منومر فیبرین مجاور ، باعث استحکام آن می‌شود.پایدار شدن نهایی لخته خون با فعال شدن فاکتور XIII یا همان فاکتور پایدار کننده فیبرین صورت می‌گیرد که شامل ایجاد پیوند کووالانسی ما بین اسید آمینه‌های لیزین با گلوتامین بین زنجیرهای α و γ مجاور هم در مولکولهای فیبرین می‌باشد. نیز فاکتور XIII می‌تواند یک مهار کننده فیزیولوژیک فیبرینولیز را به لخته فیبرین با پیوند کووالانسی متصل می‌کند و در نتیجه لخته مربوطه در مقابل اثر لیزکنندگی پلاسمین حساسیت کمتری خواهد داشت. چنانچه در طی تشکیل لخته ، پلاکت باشد، لخته ایجاد شده کاملا جمع یا منقبض می‌شود و علت آن انقباض یک پروتئین پلاکتی است.

مهار کننده‌های طبیعی انعقاد

آنتی ترومبین III: با ترومبین به صورت یک به یک جمع شده و آن را از فعالیت باز می‌دارد.

کو فاکتور IIهپارین: این نیز به عنوان مهار کننده ترومبین می‌باشد، کمبود ارثی این ، می‌تواند موجب ترامبوز شود.

آلفا ماکروگلوبین: از جنس گلیکوپرتئین است و باز هم فعالیت ترومبین را باز می‌دارد.

پروتئین C: وجود نیاز به ویتامین K دارد که بوسیله ترومبین فعال شده و موجب انعقاد می‌شود.

پروتئین S: به عنوان کو فاکتور همراه پروتئین C عمل می‌کند و برای وجودش ، نیاز به ویتامین K است.

فیبرینولیز طبیعی

تشکیل لخته باعث قطع خونریزی از عروق صدمه دیده و مجروح می‌شود اما نهایتا باید برای برقراری مجدد جریان خون ، لخته ایجاد شده از سه راه برداشته شود. این عمل با حل شدن لخته بوسیله سیستم فیبرینولیتیک انجام می‌شود. آنزیمی به نام پلاسمین بطور متوالی برخی پیوندها را در مولکول فیبرین شکسته و باعث آزاد شدن محصولات پپتیدی و د ر نتیجه حل شدن لخته می‌شود. مکانیسمهای متعددی می‌توانند در ایجاد پلاسمین فعال دخیل باشند که در همه آنها فاکتورهای خاص انعقاد موجب تبدیل این پروتئین از شکل غیر فعال به فعال می‌شود یعنی پلاسمینوژن به پلاسمین.

اختلالات مادرزادی انعقاد خون

هموفیلی A

هموفیلی A ، شایع‌ترین اختلال مادرزادی مربوط به فاکتورهای انعقادی است. که در اکثر کمبود فاکتور انعقادی VIII ایجاد می‌شود. ژن سازنده این پروتئین بر روی کروموزوم X فرد مبتلا قرار دارد و بنابراین ، در درجه اول ، مردان همی‌زیگوت را گرفتار می‌کند. با آنکه بطور معمول در ناقلین زن ، تمایل به خونریزی دیده نمی‌شود، اما مواردی هم وجود دارد که در زنان ناقل هم کمبود بالینی فاکتور VIII دیده می‌شود.این ناهنجاریهای ژنتیکی در افراد با فنوتیپ زنانه عبارتند از یک کروموزوم x ای که دارای ژن هموفیلی می‌باشد و فعال است. و در اثر غیر فعال شدن تصادفی کروموزوم X بطور افراطی (Extreme Lydnijtion) در زن هتروزیگوت ، X سالم غیرفعال شده است. تقریبا در 3/1 هموفیلیها نمی‌توان سابقه خانوادگی هموفیلی را پیدا کرد و به نظر می‌رسد این به دلیل وجود چندین نسل ناقل خاموش یا وقوع یک جهش جدید است.

هموفیلی B

کمبود مادرزادی فاکتور IX یا هموفیلی B نیز ، اختلالی وابسته به کروموزوم X است و میزان شیوه آن حدودا 5/1 شیوع هموفیلی A است و از نظر تظاهرات بالینی ، قطعا نمی‌توان بین هموفیلی A و B فرقی قائل شد. در هر دو ، خونریزیهای داخل مفصلی یا عضلانی ، خونریزی وسیع به دنبال عمل جراحی و عموما کبود شدگی آسان پوست می‌باشد. در هموفیلیها از علل عمده فوت ، وقوع خونریزی داخل جمجمه‌ای است. هموفیلی B نیز اختلال وابسته کروموزوم X است.

بیماری خون ویلبراند

این بیماری به صورت اتوزومی غالب منتقل می‌شود، اما در تعداد کمی از بیماران بنظر می‌رسد که به صورت اتوزومی مغلوب باشد. خونریزی در این بیماران ، مشخصا از پرده‌های مخاطی و نواحی جلدی است. در این بیماری با کمبود فاکتور VW مواجه هستیم که توسط سلولهای آندوتلیوم رگها و مگا کاریوسیتها ساخته می‌شوند و در پلاکتها ذخیره می‌گردند و در موقع لزوم ، از پلاکتها آزاد می‌گردد.

درمان اختلالات مربوط به انعقاد خون