انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH 28 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 28

باسمه تعالی

انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH

چکیده:

انعقاد ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه Tilapia با استفاده از پردازش اسید و قلیا مقایسه شد با ماهیچه Tilapia شسته شده. ژلها آماده شدند همراه و بدون اضافه کرده 2% نمک در شرایط pH طبیعی و خصوصیات انعقاد و کیفیت ژل تعیین شد با استفاده از روش های متنوع. سختی و کشش ژل اندازه گیری شد با آزمون پیچش که با استفاده از نمک 2% در مقایسه با تیمار بدون رنگ بهبود یافت. آزمون استرس کوچک نشان داد که ضریب دخیره سازی ( G) خمیرهای ژل تا انعقاد حرارتی بود بالاتر در غیاب نمک در حالیکه اختلافات کوچکتر دیده شد بعد از انعقاد حرارتی. آزمون های استرس کوچک نشان داد یک مکانیسم فرم دهی ژل متفاوت برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی در مقایسه با ماهیچه های شسته شده. آزمون های پیچش نشان داد که پروتئنی های تیمار شده اسیدی و ماهیچه های شسته شده دارای کیفیت کمتری در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی دارند. اضافه کردن نمک در ژلها اصلاح کرد ظرفیت نگهداری آب ژل را برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی. رویهم رفته پروتئین های تیمار شده اسیدی نشان دادند توانایی ضعیف تری در انعقاد در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی. محتویات گروه های SH اندازه گیری شد قبل و بعد از انعقاد و باندهای S-S اختلافی در توانایی ساختار ژل در تیمارهای مختلف. نتایج نشان داد که پردازش اسیدی و قلیایی می تواند استفاده شود برای تولید ژل های پروتئینی کیفیت بالا از ماهیچه های مناسب tilapia برای تاسیس تولیدات غذایی دریایی.

مقدمه:

کیفیت و پایداری یک تولید کلی تحت تاثیر خصوصیات کاربردی پروتئین می باشد(Xiong, 2000). پروتئین ماهیچه ای دناتوره شده و تغییر شکل داده شده اثرات منفی بر روی خصوصیات کاربردی آنها دارد. بنابراین پروتئین ماهیچه ای که مورد بحث است برای pH بالا و پایین شبیه پردازش قلیا و اسیدی از نظر کاربردی اصلاح شده است.

Kristinsson و Hultin در سال 2003 نشان داده است که ساختار واحدی پروتئین ها قادر به تیمار pH که مسوول است برای اصلاح خصوصیات کاربردی ملاحظه انعقاد شدن، عصاره گیری و قابلیت حل شدن می باشد. ساختار چین خورده و غیر چین خورده پروتئین ها قابل انعطاف تر است و بنابراین فرض می شود که قادر باشد تا فرم دهی بهتر پروتئین در حرارت دهی صورت پذیرد. ژل های پروتئین ساخته شده از پروتئین های جدا شده با پردازش قلیایی و اسیدی از چندین گونه که نشان داده شده است گاهی اوقات برای خصوصیات انعقاد بهتر از تولیدات استفاده شده در تکنیک های پردازش متعارف و متداول است ( Choi & Park 2002; Hultin & Kelleher 2000, Kristinsson & demir 2003; Undeland, Kelleher & Hultin, 2002). نتایج نشان می دهد که تیمار اسیدی دارد یک اثر متفاوت روی ساختار پروتئین های ماهیچه ای در مقایسه با تیمار قلیایی همچنین در یک الگوی گونه ای ( Davenport & Kristinsson,2003; Kristinsson & Hultin 2003). طرز عمل قلیا برای تعدادی از نمونه های آب سرد بخوبی دمای نمونه های آب گرم نتایج عالی داشته است. این مطلب مهم است برای درک اینکه چه تغییرات مخصوصی اتفاق می افتد با ساختار پروتئین در خلال پردازش برای مطلوب سازی پروتئین ها. مطالعات قبلی روی استفاده از Tilapia بعنوان یک منبع surimi نشان داده شده است (Park et al 1999).

Klesk و همکارانش در سال 2000 مقایسه کردند کیفیت ژل Tilapia را با Alaska Pollock و ماهی نرم آرام ( اقیانوس آرام) و متوجه شدند که آن در مقایسه با Alaska Pollock بهتر بود زمانی که در درمای 90 درجه سانتی گراد به مدت 15 دقیقه حرارت دهی شد.

ژل ها ترکیب شدند و خصوصیاتشان و مکانیسم شکل آنها مطالعه شده است. خصوصیات ژل های پروتئین تعیین شد با نوع و تعداد برهمکنش پروتئین- پروتئین، تراکم و آرایش پروتئین غیر تا شده که تحت تاثیر pH هستند، شدت یونی، غلظت پروتئین و سرعت حرارت دهی و سرما دهی ( Xiong & Blacnchard, 1999). وجود دارد چندین راه موجود برای مطالعه خصوصیات یک ژل و مکانیسم شکل آنها، استفاده از دو مطالعه اصلی بنام آزمون استرس کوچک و استرس بزرگ. ترکیب این سنجش ها می تواند اطلاعات ارزشمندی را در خصوص ژل و کیفیت آن به ما ارزانی دارد. آزمون استرس کوچک یک نمونه ای از تغییر شکل یافتن بدون از بین رفتن ساختار آن می باشد. حرارت و سرما دادن یک ژل با استفاده از فرکانس پایین و ازمایشات نوسانی استرس کوچک یکی از بهترین روشهای درخواستی برای تغییرات در خصوصیات فیزیکی مرتبط با خصوصیات مولکولی یک ژل می باشد ( Hamman 1991, Hamman & Mac Donald 1992). آزمون استرس بزرگ زمانی است که یک نمونه تغییر شکل یافته است و ساختار ان دچار تغییر شده و در واقع شکسته شده است. آزمون استرس بزرگ مثل انقباض خصوصیات اساسی و بنیادی یک ژل را برآورد می کند و به ما نشان می دهد که با حس در ارتباط است. آزمون انقباض و پیچش یک روش مرسوم برای آزمون سختی ( استرس برشی) و کشش ( استرس کششی) ژلهای surimi می باشد. مشاهدات کلی این مطالعه در مورد ارزشیابی کیفیت ژل های آماده شده و استفاده شده برای پروتئین های ماهیجه ای جدا شده از ماهیچه سفید Tilapia با استفاده از پردازش قلیایی و اسیدی است که مقایسه می شود با ژل های آماده شده برای استفاده ماهیچه Tilapiaی شسته شده که شبیه است به Surimi بدون استفاده از مواد محافظ می باشد.

2- مواد و روش ها:

2-1: مواد خام: ماهیچه های Tilapia (200-170 گرم) بدست آمد از یک منطقه محلی ( Rain Forest Aquaculture, Fl) ماهیچه ها پردازش می شوند فورا بعد از اینکه ماهی ها کشته شدند و منتقل شدند به جعبه های استیروفوم روی یخ درون آزمایشگاه و ذخیره سازی می شوند در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد تا پردازش شوند ( در 24 ساعت از زمان برش خوردن). ماهیچه قرمز بصورت دستی برش خورده و از ماهیچه سفید جدا و دور انداخته شدند. ماهیچه های سفید باقی مانده با یک دستگاه خرد کن خورد شدند ( Scorille Hamilton Beach, Washington, NC) با سوراخ های 6 میلی متری. همه پروپاراسیون ها ( نمونه های آماده شده) در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد یا روی یخ مهیا شد و استفاده شد برای نگهداری در دمای زیر 5 درجه سانتی گراد.

2-2: تدارک ماهیچه شسته شده:

ماهیچه خورد شده با آب مقطر سرد مخلوط گردید به نسبت حجمی 1:3 و اجازه داده شد تا ته نشین شود برای 15 دقیقه و هر 5 دقیقه تکان داده شد با یک قاشق پلاستیکی. این مخلوط ریخته شد بدرون یک صافی با دولایه پارچه ململ و اب بصورت دستی با فشار از آن خارج شد. این موارد دوباره تکرار گردید و در آخرین بار شستشو آب حاوی 2/0 % نمک جهت آبگیری پروتئین های ماهیچه سفید Tilapia بکار گرفته شد.

2-3: آماده سازی ایزوله های پروتئین: ماهیچه های خورد شده با اب مقطر سرد به نسبت حجمی 1:9 مخلوط و سپس به مدت 60 ثانیه هم زده شدند ( دوبار به مدت 30 ثانیه). با استفاده از یک خرد کن ( مخلوط کن) waring ( (Waring Products Dirision, New Hartford, CT در خروجی برقی 40% و بدقت ریخته شد درون یک بشر پلاستیکی روی یخ.

مواد همگن شدند و از نظر pH تنظیم شدند در 2.5,2.9,11,11.2 تا پروتئین ها حل شوند با استفاده از HCl 2 مولار و یا Na OH 2 مولار. مواد یکنواخت شده ریخته شدند بدرون یک سانتریفوژ و سانتریفوژ شدند با دور 10000g به مدت 2 دقیقه در یک Sorvall RC-5B Using a GS-3 Rotor . نتایج سانتریفوژ این بود که سه لایه تشکیل گردید. سوپ بالایی جدا شده و رسوب داده شد توسط ریختن محتویات تیوب های سانتریفوژ بدرون یک صافی حاوی دو لایه پارچه ململ. سوپرناتنت انتخاب شده در معرض رسوب دهی ایزوالکتریک قرار گرفت و با تنظیم pH روی 5/5 و دوباره سانتریفوژ شد در دور10000g برای 20 دقیقه. رسوب در یک کیسه زیپ دار قرار گرفت و روی یخ نگهداری شد در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد بصورت شبانه.

2-4: محتویات رطوبتی:

برای تعیین رطوبت ایزوله های پروتئین و ماهیچه های شسته شده تقریبا 5 گرم نمونه در یک دستگاه توازن رطوبتی ( CSC Scientific Company. Inc, Fair fax,VA)قرار گرفت. تهیه نمونه اولیه برای اندازه گیری های تغییر شکل ماده شامل ایزوله پروتئین وپروتئین شسته شده تنظیم شد با 90% رطوبت بوسیله اضافه کردن آب مقطر بر اساس فرمول زیر:

انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH 28 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 28

باسمه تعالی

انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH

چکیده:

انعقاد ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه Tilapia با استفاده از پردازش اسید و قلیا مقایسه شد با ماهیچه Tilapia شسته شده. ژلها آماده شدند همراه و بدون اضافه کرده 2% نمک در شرایط pH طبیعی و خصوصیات انعقاد و کیفیت ژل تعیین شد با استفاده از روش های متنوع. سختی و کشش ژل اندازه گیری شد با آزمون پیچش که با استفاده از نمک 2% در مقایسه با تیمار بدون رنگ بهبود یافت. آزمون استرس کوچک نشان داد که ضریب دخیره سازی ( G) خمیرهای ژل تا انعقاد حرارتی بود بالاتر در غیاب نمک در حالیکه اختلافات کوچکتر دیده شد بعد از انعقاد حرارتی. آزمون های استرس کوچک نشان داد یک مکانیسم فرم دهی ژل متفاوت برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی در مقایسه با ماهیچه های شسته شده. آزمون های پیچش نشان داد که پروتئنی های تیمار شده اسیدی و ماهیچه های شسته شده دارای کیفیت کمتری در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی دارند. اضافه کردن نمک در ژلها اصلاح کرد ظرفیت نگهداری آب ژل را برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی. رویهم رفته پروتئین های تیمار شده اسیدی نشان دادند توانایی ضعیف تری در انعقاد در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی. محتویات گروه های SH اندازه گیری شد قبل و بعد از انعقاد و باندهای S-S اختلافی در توانایی ساختار ژل در تیمارهای مختلف. نتایج نشان داد که پردازش اسیدی و قلیایی می تواند استفاده شود برای تولید ژل های پروتئینی کیفیت بالا از ماهیچه های مناسب tilapia برای تاسیس تولیدات غذایی دریایی.

مقدمه:

کیفیت و پایداری یک تولید کلی تحت تاثیر خصوصیات کاربردی پروتئین می باشد(Xiong, 2000). پروتئین ماهیچه ای دناتوره شده و تغییر شکل داده شده اثرات منفی بر روی خصوصیات کاربردی آنها دارد. بنابراین پروتئین ماهیچه ای که مورد بحث است برای pH بالا و پایین شبیه پردازش قلیا و اسیدی از نظر کاربردی اصلاح شده است.

Kristinsson و Hultin در سال 2003 نشان داده است که ساختار واحدی پروتئین ها قادر به تیمار pH که مسوول است برای اصلاح خصوصیات کاربردی ملاحظه انعقاد شدن، عصاره گیری و قابلیت حل شدن می باشد. ساختار چین خورده و غیر چین خورده پروتئین ها قابل انعطاف تر است و بنابراین فرض می شود که قادر باشد تا فرم دهی بهتر پروتئین در حرارت دهی صورت پذیرد. ژل های پروتئین ساخته شده از پروتئین های جدا شده با پردازش قلیایی و اسیدی از چندین گونه که نشان داده شده است گاهی اوقات برای خصوصیات انعقاد بهتر از تولیدات استفاده شده در تکنیک های پردازش متعارف و متداول است ( Choi & Park 2002; Hultin & Kelleher 2000, Kristinsson & demir 2003; Undeland, Kelleher & Hultin, 2002). نتایج نشان می دهد که تیمار اسیدی دارد یک اثر متفاوت روی ساختار پروتئین های ماهیچه ای در مقایسه با تیمار قلیایی همچنین در یک الگوی گونه ای ( Davenport & Kristinsson,2003; Kristinsson & Hultin 2003). طرز عمل قلیا برای تعدادی از نمونه های آب سرد بخوبی دمای نمونه های آب گرم نتایج عالی داشته است. این مطلب مهم است برای درک اینکه چه تغییرات مخصوصی اتفاق می افتد با ساختار پروتئین در خلال پردازش برای مطلوب سازی پروتئین ها. مطالعات قبلی روی استفاده از Tilapia بعنوان یک منبع surimi نشان داده شده است (Park et al 1999).

Klesk و همکارانش در سال 2000 مقایسه کردند کیفیت ژل Tilapia را با Alaska Pollock و ماهی نرم آرام ( اقیانوس آرام) و متوجه شدند که آن در مقایسه با Alaska Pollock بهتر بود زمانی که در درمای 90 درجه سانتی گراد به مدت 15 دقیقه حرارت دهی شد.

ژل ها ترکیب شدند و خصوصیاتشان و مکانیسم شکل آنها مطالعه شده است. خصوصیات ژل های پروتئین تعیین شد با نوع و تعداد برهمکنش پروتئین- پروتئین، تراکم و آرایش پروتئین غیر تا شده که تحت تاثیر pH هستند، شدت یونی، غلظت پروتئین و سرعت حرارت دهی و سرما دهی ( Xiong & Blacnchard, 1999). وجود دارد چندین راه موجود برای مطالعه خصوصیات یک ژل و مکانیسم شکل آنها، استفاده از دو مطالعه اصلی بنام آزمون استرس کوچک و استرس بزرگ. ترکیب این سنجش ها می تواند اطلاعات ارزشمندی را در خصوص ژل و کیفیت آن به ما ارزانی دارد. آزمون استرس کوچک یک نمونه ای از تغییر شکل یافتن بدون از بین رفتن ساختار آن می باشد. حرارت و سرما دادن یک ژل با استفاده از فرکانس پایین و ازمایشات نوسانی استرس کوچک یکی از بهترین روشهای درخواستی برای تغییرات در خصوصیات فیزیکی مرتبط با خصوصیات مولکولی یک ژل می باشد ( Hamman 1991, Hamman & Mac Donald 1992). آزمون استرس بزرگ زمانی است که یک نمونه تغییر شکل یافته است و ساختار ان دچار تغییر شده و در واقع شکسته شده است. آزمون استرس بزرگ مثل انقباض خصوصیات اساسی و بنیادی یک ژل را برآورد می کند و به ما نشان می دهد که با حس در ارتباط است. آزمون انقباض و پیچش یک روش مرسوم برای آزمون سختی ( استرس برشی) و کشش ( استرس کششی) ژلهای surimi می باشد. مشاهدات کلی این مطالعه در مورد ارزشیابی کیفیت ژل های آماده شده و استفاده شده برای پروتئین های ماهیجه ای جدا شده از ماهیچه سفید Tilapia با استفاده از پردازش قلیایی و اسیدی است که مقایسه می شود با ژل های آماده شده برای استفاده ماهیچه Tilapiaی شسته شده که شبیه است به Surimi بدون استفاده از مواد محافظ می باشد.

2- مواد و روش ها:

2-1: مواد خام: ماهیچه های Tilapia (200-170 گرم) بدست آمد از یک منطقه محلی ( Rain Forest Aquaculture, Fl) ماهیچه ها پردازش می شوند فورا بعد از اینکه ماهی ها کشته شدند و منتقل شدند به جعبه های استیروفوم روی یخ درون آزمایشگاه و ذخیره سازی می شوند در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد تا پردازش شوند ( در 24 ساعت از زمان برش خوردن). ماهیچه قرمز بصورت دستی برش خورده و از ماهیچه سفید جدا و دور انداخته شدند. ماهیچه های سفید باقی مانده با یک دستگاه خرد کن خورد شدند ( Scorille Hamilton Beach, Washington, NC) با سوراخ های 6 میلی متری. همه پروپاراسیون ها ( نمونه های آماده شده) در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد یا روی یخ مهیا شد و استفاده شد برای نگهداری در دمای زیر 5 درجه سانتی گراد.

2-2: تدارک ماهیچه شسته شده:

ماهیچه خورد شده با آب مقطر سرد مخلوط گردید به نسبت حجمی 1:3 و اجازه داده شد تا ته نشین شود برای 15 دقیقه و هر 5 دقیقه تکان داده شد با یک قاشق پلاستیکی. این مخلوط ریخته شد بدرون یک صافی با دولایه پارچه ململ و اب بصورت دستی با فشار از آن خارج شد. این موارد دوباره تکرار گردید و در آخرین بار شستشو آب حاوی 2/0 % نمک جهت آبگیری پروتئین های ماهیچه سفید Tilapia بکار گرفته شد.

2-3: آماده سازی ایزوله های پروتئین: ماهیچه های خورد شده با اب مقطر سرد به نسبت حجمی 1:9 مخلوط و سپس به مدت 60 ثانیه هم زده شدند ( دوبار به مدت 30 ثانیه). با استفاده از یک خرد کن ( مخلوط کن) waring ( (Waring Products Dirision, New Hartford, CT در خروجی برقی 40% و بدقت ریخته شد درون یک بشر پلاستیکی روی یخ.

مواد همگن شدند و از نظر pH تنظیم شدند در 2.5,2.9,11,11.2 تا پروتئین ها حل شوند با استفاده از HCl 2 مولار و یا Na OH 2 مولار. مواد یکنواخت شده ریخته شدند بدرون یک سانتریفوژ و سانتریفوژ شدند با دور 10000g به مدت 2 دقیقه در یک Sorvall RC-5B Using a GS-3 Rotor . نتایج سانتریفوژ این بود که سه لایه تشکیل گردید. سوپ بالایی جدا شده و رسوب داده شد توسط ریختن محتویات تیوب های سانتریفوژ بدرون یک صافی حاوی دو لایه پارچه ململ. سوپرناتنت انتخاب شده در معرض رسوب دهی ایزوالکتریک قرار گرفت و با تنظیم pH روی 5/5 و دوباره سانتریفوژ شد در دور10000g برای 20 دقیقه. رسوب در یک کیسه زیپ دار قرار گرفت و روی یخ نگهداری شد در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد بصورت شبانه.

2-4: محتویات رطوبتی:

برای تعیین رطوبت ایزوله های پروتئین و ماهیچه های شسته شده تقریبا 5 گرم نمونه در یک دستگاه توازن رطوبتی ( CSC Scientific Company. Inc, Fair fax,VA)قرار گرفت. تهیه نمونه اولیه برای اندازه گیری های تغییر شکل ماده شامل ایزوله پروتئین وپروتئین شسته شده تنظیم شد با 90% رطوبت بوسیله اضافه کردن آب مقطر بر اساس فرمول زیر:

تحقیق در مورد پروتئین سازی در سلول

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

دسته بندی : وورد

نوع فایل :  .doc ( قابل ویرایش و آماده پرینت )

تعداد صفحه : 2 صفحه

 قسمتی از متن .doc : 

پروتئین سازی در سلول چگونه انجام می شود؟

پروتئین‌ها مواد آلی بزرگ و یکی از انواع درشت‌ملکول‌های زیستی هستند که از زیرواحدهایی به نام اسید آمینه ساخته شده‌اند. پروتئین‌ها مانند زنجیری از یک کلاف سه‌بعدی بسپارهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می‌شوند. اسیدهای آمینه مثل یک زنجیر خطی توسط پیوند پپتیدی میان گروه‌های کربوکسیل و آمین مجاور به یکدیگر متصل می‌شوند تا یک پلی پپتید را به وجود بیاورند. ترتیب اسیدهای آمینه در یک پروتئین توسط ژن مشخص می‌شود. اگرچه کد ژنتیک ۲۰ تا اسید آمینه استاندارد را معرفی می‌کند، در بعضی از اندامگان‌ها (ارگانیسم‌ها) کد ژنتیک شامل سلنوسیستئین و در بعضی از آرکی‌باکتری‌ها پ یرولزین می‌باشد. گاهی در پروتئین‌ها دگرگونی به وجود می‌آید: یا قبل از آنکه پروتئین بتواند به وظایفش در یاخته عمل کند و یا به عنوان قسمتی از مکانیسم بازرسی. پروتئین‌ها معمولا به یکدیگر می‌پیوندند تا یک وظیفه‌ای را با یکدیگر انجام دهند که این خود باعث استوار شدن پروتئین می‌شود. چون ترتیب‌های نامحدودی در توالی و طول زنجیره اسید آمینه‌ها در تولید پروتئین‌ها وجود دارد، از این رو انواع بی‌شماری از پروتئین‌ها نیز می‌توانند وجود داشته باشند[۱]

ساختار پروتئین

ساختار پروتئین، و یا ساختمان پروتئین به ساختاری گفته می‌شود که پروتئین به خود می‌گیرد. پروتئین دارای چهار ساختار می‌باشد.

ساختار اول: به توالی پروتئین که به صورت رشته‌ای از اسیدهای آمینه می‌باشد گفته می‌شود. پروتئین‌ها پلی‌مرهایی خطی از اسیدهای آمینه هستند که با پیوند پپتیدی بهم متصل شده‌اند.

ساختار دوم: به نظم‌های موضعی گفته می‌شود که پروتئین در حین تاشدگی به خود می‌گیرد. ساختار دوم پروتنئین‌ها خود به چند دسته تقسیم می‌شود:

ساختار دوم قسمتی از یک پروتئین؛مارپیچ آلفا به رنگ خاکستری و صفحه بتا به رنگ قرمز نمایش داده شده

مارپیچ آلفا ساده ترین و انعطاف پذیرترین ترتیب، کونفرماسیونی مارپیچی و راست گرد بود به نام مارپیچ آلفا. مارپیچ آلفا یکی از ساختارهای دوم رایج در پروتئین‌هاست. مارپیچ آلفا یک مارپیچ راست‌گرد است که ساختار آن هر ۴/۵ آنگستروم یک‌بار تکرار می‌شود. در هر دو مارپیچ آلفا، ۶/۳ اسید آمینه وجود دارد. یعنی هر ۵/۱ آنگستروم یک اسید آمینه در طول مارپیچ آلفا قرار می‌گیرد. هر گروه کربوکسیل و آمین در مارپیچ آلفا با اسید آمینه‌ای با فاصله چهار تا از خود، دارای باند هیدروژنی می‌باشد و این الگو در سراسر مارپیچ، غیر از چهار اسیدآمینه در دو انتهای آن تکرار شده‌است.

صفحه‌های بتا: ساختار صفحه‌های بتا، ساختار دوم بسیارکشیده و چین‌دار می‌باشد. یکی از تفاوت‌های مهم صفحه‌های بتا با مارپیچ آلفا این است که اسیدآمینه‌هایی که معمولاً در ساختار اول زنجیره پروتئینی با فاصله زیاد از هم قرارگرفته‌اند، برای تشکیل این ساختار در مجاورت یکدیگر قرار می‌گیرند بنابراین صفحه‌های بتا تمایل به سختی داشته و انعطاف‌پذیری ناچیزی دارند. پیوندهای هیدروژنی بین‌رشته‌ای که میان گروه‌های CO یک رشته بتا و NH رشته بتای مجاور ایجاد می‌شوند، به صفحات بتا پایداری می‌بخشند و باعث می‌شوند که این صفحات ظاهری زیگزاگ داشته باشند.

ساختار سوم: حالت سه‌بعدی که پروتئین بعد از پیچش به خود می‌گیرد گفته می‌شود.

ساختار چهارم: حالت قرارگیری چند پروتئین در فضا کنار یکدیگر. بیشتر پروتئین‌ها از پیوند زنجیرهای پلی پپتیدی مشابه و یا متفاوت ساخته شده‌اند، اتصال بین زنجیرها توسط پیوندهای ضعیف تری برقرار می‌گردد. این ساختارترتیب قرارگرفتن زیر واحدهای یک پروتئین را شرح می‌دهد و نقش مهمی در توضیح چگونگی شرکت پروتئین در واکنش‌های شیمیایی دارد.

اثراستفاده از گوانیدینواستات به عنوان جایگزین منبع پروتئین حیوانی بر عملکردجوجه های گوشتی 14 ص

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 14

اثراستفاده از گوانیدینواستات به عنوان جایگزین منبع پروتئین حیوانی بر عملکردجوجه های گوشتی

Effect of Using Guanidino acetate as Substitute of Animal Protein Source on Broiler Performance

مجتبی جوان جدیت خواه 1 ،دکتر فرهاد فرودی2 و علی افسر3

دانشجوی کارشناسی ارشد علوم دامی دانشگاه آزاد اسلامی واحد ورامین- پیشوا

عضو هیات علمی دانشگاه آزاد اسلامی واحد ورامین- پیشوا

عضو هیات علمی دانشگاه آزاد اسلامی واحد ورامین- پیشوا

چکیده

تحقیق حاضر جهت بررسی اثر استفاده از گوانیدینو استات به عنوان جایگزین منبع پروتئین حیوانی بر روی 180 قطعه جوجه گوشتی نر سویه ی راس 308 در غالب طرح بلوک کامل تصادفی با 3 تیمار و4 تکرار انجام شد.تیمارها شامل ،1-جیره ی بر مبنای پروتئین گیاهی 2- جیره ی دارای 2/5درصد پودر ماهی 3- جیره ی دارای 0/05 درصد گوانیدینو استات در پایان دوره های آغازین (0 تا 10 روزگی )، رشد (11 تا 24 روزگی ) و پایانی (25 تا 42 روزگی )افزایش وزن ،خوراک مصرفی وضریب تبدیل غذایی تعیین شد و در پایان دوره ی پرورش (روز 42) از هر پِن تعداد 3 قطعه جوجه ی گوشتی ذبح وبازده ی لاشه ،وزن گوشت سینه ،ران،چربی بطنی ،کل دستگاه گوارش ،کبد و سنگدان اندازه گیری شد .

کلمات کلیدی: گوانیدینو استات ، پروتئین حیوانی، پروتئین گیاهی، جوجه گوشتی

مقدمه

در طی سال های اخیر به دلایل مختلفی از جمله انتقال بیماری سالمونلا از طریق پودر گوشت و همینطور کاهش دسترسی به پودر ماهی خالص و همینطور بالا رفتن قیمت این فراورده ها و ... باعث شد تا متخصصین تغذیه طیور و پرورش دهندگان طیور گوشتی مجبور به استفاده از جیره های کاملاً گیاهی شدند که به دنبال آن با کاهش راندمان در تولید گوشت مواجه شدند . تا اینکه متخصصین دریافتند این کاهش راندمان به دلیل کمبود کراتین ایجاد شده ، چرا که کراتین در گیاهان به هیچ وجه یافت نمی شود و فقط در پروتئین های حیوانی مانند پودر گوشت و پودر ماهی یافت می شود ، ضمناً کراتین یک ترکیب طبیعی موجود در بدن حیوانات است و نقش مهمی در متابولیسم انرژی در بدن آن ها ایفا می کند در نتیجه ی کاهش محتوای کراتین بدن موجب کاهش راندمان انرژی در بدن خواهد شد که با کاهش رشد و افزایش ضریب تبدیل همراه خواهد بود. لذا برای جبران این کاهش عملکرد می بایست راه حل مناسبی اتخاذ شود .

گوانیدینواستیک اسید به طور طبیعی پیش ساز کراتین در بدن مهره دارن است ، و اگر گوانیدینواستیک اسید سنتتیک به صورت مکمل به همراه جیره های کاملاً گیاهی مورد تغذیه طیور گوشتی قرار گیرد این توانایی را دارد که بتواند این کمبود کراتین که به دنبال عدم استفاده از پروتئین های حیوانی ایجاد شده بود را مرتفع سازد ، چرا که بدن طیور تمام آنزیم های مورد نیاز برای تبدیل گوانیدینواستیک اسید به کراتین را دارا است .

اهداف تحقیق

1. هدف علمی از این تحقیق بررسی اثر گوانیدینواستیک اسید در جیره های گیاهی است .

2.هدف کاربردی این تحقیق بررسی امکان جایگزین نمودن پیش ساز کراتین یعنی گوانیدینواستیک اسید به جای منابع حیوانی در جیره ی جوجه های گوشتی می باشد .

شکل1- چگونگی تولید GAA وکراتین در بدن

Fig 1 :GAA production

/

مواد و روشها

این طرح در در استان گیلان ، شهرستان صومعه سرا ودر مزرعه ی پرورش مرغ گوشتی نرگستان در سال 1388 و در طی ماه های مرداد وشهریور انجام گرفت که از نظر آب و هوایی در منطقه معتدل و مرطوب واقع شده. جهت اجرای آزمایش، تعداد 180 قطعه جوجه نر یک روزه از نژاد راس سویه 308 تولید شرکت سپید ماکیان خریداری شد که در این طرح تحقیقاتی از آنها به عنوان جوجه های آزمایشی از یک روزگی برای آزمایش استفاده شد. در این آزمایش از 12 جایگاه آزمایشی با ارتفاع 1 متر و با ابعاد 2 متر

طول، 1 متر عرض استفاده شد. 15 قطعه جوجه به هر واحد آزمایشی اختصاص داده شد.

جیره‌های آزمایشی برای سه دوره پرورش(آغازین و رشد و پایانی) مطابق با احتیاجات توصیه شده در راهنمای پرورش نژاد راس 308، تنظیم گردیدندکه البته ذرت و سویا وپودر ماهی قبلا برای آنالیزپروتئین واسیدهای آمینه ی قابل هضم با NIR به آزمایشگاه های دگوسا فرستاده شده بودند تا دقت تحقیق افزایش یابد . ترکیب جیره های آغازین و رشد و پایانی در جداول1 و 2 و3 آمده است. در طول دوره پرورش جیره ها به طور آزاد در اختیار جوجه ها قرار می گرفتند.در این تحقیق از منبع گوانیدینو استات با نام تجاری CreAmino استفاده شد .

طرح آماری در قالب بلوک کامل تصادفی طی 3 تیمار و چهار تکرار با مدل آماری

Xij = µ + δi + τj + εij

=اثر تکرار δi

=میانگین جمعیت µ

=هر یک از مشاهدات Xij

=خطا εij

=اثر تیمار τj

ابتدا داده هاتوسط نرم افزار Excel دسته بندی شده،سپس توسط نرم افزار آماری MSTATC تجزیه واریانس انجام خواهد شد و میانگین ها با آزمون چند دامنه ای دانکن مورد مقایسه قرار خواهد گرفت.

جدول 1- درصد مواد اولیه جیره های مورد استفاده در دوره های آغازین (10-0 روزگی)

Table 1 :Diet for 0-10 days

ماده خوراکی(درصد) کاملأ گیاهی حاوی پودر ماهی حاوی Creamino

ذرت 50/38 51/75 50/28

سویا 42/97 40/13 42/98

روغن 2/28 1/72 2/32

DCP 1/95 1/58 1/95

پودر صدف 1/27 1/23 1/26

مکمل ویتامینی+ معدنی 0/5 0/5 0/5

نمک 0/33 0/27 0/33

دی و ال متیونین 0/26 0/26 0/26

ال - لایزین 0/044 0/038 0/044

Cre amino 0 0 0/05

پودرماهی 0 2/5 0

ترکیب مواد مغذی تأمین شد تأمین شد تأمین شد

انرزی قابل متابولیسم(Kcal/kg) 2870 2870 2870

پروتئین% 23/77 23/89 23/77

متیونین% 0/61 0/62 0/61

متیونین+سیستئین% 0/98 0/99 0/98

لیزین% 1/37 1/37 1/37

ترئونین% 0/92 0/92 0/92

تریپتوفان% 0/3 0/29 0/3

آرژنین% 1/63 1/61 1/63

کلسیم% 1/01 1/01 1/01

فسفر قابل جذب% 0/48 0/48 0/48

سدیم% 0/15 0/15 0/15

تحقیق درباره: همه چیز در مورد پروتئین ها و چربیها

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 19

همه چیز در مورد پروتئین ها و چربیها

چربی‌هادر هنگام فعالیت‌های ورزشی، چربی‌ها را باید به عنوان منبع ثانویة انرژی برای ورزشکاران به حساب آورد. این طرز تلقی کاملاً درست است. پس از اینکه ذخایر گلیکوژنی عضلات تمام شدند، چربی‌ها حاضر و آماده می‌شوند تا نقش خود را به عنوان یک منبع انرژی ایفا کنند. این حالت وقتی رخ می‌دهد که یک ورزشکار حدود 30 تا 45 دقیقه و با حدود 70 تا 75درصد حداکثر ضربان قلب خود به ورزشهای هوازی شدید پرداخته باشد.بنابراین این گفتة عوامانه که چربی‌ها به درد بدن نمی‌خورند را به فراموشی بسپارید. حقیقت این است که دریافت مقداری چربی برای اعمال طبیعی بدن لازم و ضروری است.چربی‌ها موسوم به لیپیدها متراکم‌ترین منابع انرژی به شمار می‌روند، به طوری که از این نظر ارزشی دو برابر پروتئین یا کربوهیدرات‌ها را دارند. البته این تراکم انرژی به همان اندازه که خوب است می‌تواند خطرزا باشد. تمام چربی‌ها شبیه هم نیستند و درک پایه‌ای از صفات آنها برای تهیة برنامه تغذیه کامل ورزشی شما ضروری است.

 پروتئین ها

 عملکرد پروتئین و RDA (جیرة غذایی توصیه شده)پروتئین هر سه عملکرد مواد غذایی را دارد:اولاً: پروتئین ماده غذایی اصلی است که در رشد و تکامل و ترمیم تمام بافت‌های بدن به کار می‌روند. برای مثال، اگرچه بافت عضلانی مرکب از تقریباً 72 درصد آب است، اما 22 درصد از 28 درصد باقیمانده پروتئین می‌باشد. پروتئین اساس ساختمانی تمام بافت‌های بدن است.ثانیاً: پروتئین نقش ضروری در تنظیم متابولیسم دارد. تمام عکس‌العمل‌های متابولیکی در بدن به وسیله‌ی آنزیم‌ها کنترل می‌شوند، و تمام آنزیم‌ها از پروتئین ساخته شده‌اند.ثالثاً: اگرچه پروتئین منبع اصلی انرژی نیست، ولی ممکن است به چند منظور تحت شرایط معین استفاه شود. حقیقت امر این است که استفاه از ذخایر پروتئین بدن مثل عضله به عنوان یک منبع انرژی تقدم بیشتری بر دو عملکرد دیگر آن، وقتی که مثلاً در گرسنگی انرژی کافی نباشد، دارد. در چنین مواقعی همان طوری که می‌دانید، اجرای فعالیت ورزشی اکثر جوانان در کشتی به علت کاهش حجم عضله، ممکن است ضعیف‌تر بشود.بدن به طور مداوم در حال ساخت پروتئین‌های جدید و دفع فرآورده‌های زاید متابولیسم پروتئین می‌بشد ماده‌ای در پروتئین یافت می‌شود که در کربوهیدرات و چربی وجود ندارد، و آن نیتروژن است. برای اینکه نیتروژن، خود در بدن ذخیره شود، باید بخشی از پروتئین وجود داشته باشد. نیتروژن در بدن ذخیره نمی‌شود، بنابراین مواد زاید حاصل از شکستن پروتئین از طریق ادرار دفع می‌گردد. برای اینکه بدنتان عمکرد مطلوبی داشته باشد، باید نیتروژن دفع شده، جایگزین بشود. چنانچه پرسیده شود در صورت جایگزینی، چرا آن را دفع می‌کنید؟ خواهید گفت: برای حفظ تعادل نیتروژن یا پروتئین. اگر به واسطة تمرینات با وزنه، از وزن سنگین‌تری برخوردارید، در یک تعادل مثبت پروتئین به سر می‌برید. کاهش وزن توسط تکنیک‌هایی مثل رژیم غذایی، منجر به یک تعادل منفی پروتئین می‌شود.در ایالات متحدة آمریکا، جیرة غذایی توصیه شده (RDA) برای هر ماده غذایی توسط گروهی از متخصصین علم تغذیه مطرح گردیده است. این جیرة غذایی بر اساس نیازهای غذایی همة افراد سالم طرح ریزی شده است. پروتئین (RDA) برای کودکان و جوانان و بزرگسالان متفاوت است، چون کودکان و نوجوانان در مرحله‌ای از رشد و تکامل قرار دارند که به تعادل مثبت پروتئین نیاز است، در صورتی که بزرگسالان فقط احتیاج به حفظ تعادل طبیعی پروتئین دارند. برای جوانان بی‌تحرک، در حدود یک گرم پروتئین به ازای هر کیلوگرم وزن بدن به صورت روزانه لازم است. در صورتی که بزرگسالان بی‌تحرک فقط حدود 75درصد گرم برای هر کیلوگرم وزن بدن نیاز به پروتئین دارند. بنابراین، مقدار پروتئین (RDA) برای یک جوان 70کیلوگرمی، روزانه حدود 70گرم می‌باشد، اما یک بزرگسال با وزن بدن مشابه فقط در حدود 56گرم پروتئین روزانه نیاز دارد.

 پروتئین ها

 پروتئین و ورزشتمرینات ورزشی تأثیر عمده‌ای روی متابولیسم پروتئین در بدن می‌گذارد.همان طور که قبلاً گفته شد تمرین ورزشی تغییرات متعددی برای سهولت تولید و استفاده از انرژی در بدن به وجود می‌آورد. گاهی اوقات تمرین ورزشی هستة سلول را برای افزایش تولید پروتئین‌های مهم جهت استفاده از انرژی تحریک می‌کند. یک نوع پروتئین که تولید می‌شود، مخصوص تحریکات ورزشی است. برای مثال: تمرین با وزنه، افزایش مقدار پروتئین‌های انقباضی عضله را تحریک خواهد کرد. بنابراین، ممکن است عضله افزایش زیادی در اندازه و قدرت به دست آورد، به عبارت دیگر، تمرین استقامت هوازی تشکیل پروتئین میتوکندری و آنزیم پروتئین‌های آکسی داتیو (Oxidative) را تحریک خواهند کرد، که توانایی عضله را برای تولید (ATP) از طریق سیستم انرژی اکسیژن بهبود خواهد بخشید، اما اندازه خود عضله افزایش نخواهد یافت. تحت شرایطی که ذخایر گلیکوژن عضله اندک است، برای تولید انرژی در تمرینات در تمرینات استقامتی هوازی ممکن است از ذخایر پروتئین استفاده شود در حالی که این ذخایر پروتئین مانند گلیکوژن عضله، کارایی ندارند.متناسب با نوع تمرین ورزشی، تغذیة پروتئین ممکن است برای تقویت رشد عضلانی، تولید آنزیم‌های مورد نیاز جهت متابولیسم انرژی یا جهت منبع انرژی استفاده بشود. تولیدکنندگان مکمل‌های مواد غذایی ورزشکاران به این دلیل سرمایه‌گذاری کرده‌اند. به خصوص پروتئین و مکمل اسیدهای آمینه برای بدنسازان، وزنه‌‌برداران و ورزشکاران انفجاری به عنوان وسایلی که رشد و قدرت عضلانی را به حداکثر می‌رساند، به بازار عرضه کرده‌اند. یکی از مکمل اسیدهای آمینه که برای افزایش حجم عضله و وزن بدن به عنوان وسیلة موثرتری تبلیغ می‌شود، آنابولیک استروئیدهای نیروزا است. در ضمن مکمل‌های پروتئین را مخصوصاً برای ورزشکاران استقامتی با تلقین اینکه ظرفیت استقامتی را بهبود می‌بخشد، عرضه کرده‌اند.بحث‌هایی بین محققان دربارة تغذیه ورزش وجود دارد که آیا ورزشکاران احتیاج به پروتئین اضافی در رژیم غذایی دارند یا خیر؟ یک نظر این است که ورزشکاران با توجه به (RDA) فقط احتیاج به حدود هفتاد و پنج درصد تا یک گرم پروتئین برای هر کیلوگرم وزن بدن دارند. عموماً خود (RDA) مقدار پروتئین بیشتر از حد مورد نیاز